Сделай Сам Свою Работу на 5

Механизм действия ферментов

Скорость химической реакции определяется энергией активации (Эакт) - чем меньше энергия активации, тем легче (скорее) протекает реакция.

В присутствии фермента (Е) реакция (S Р) делится на несколько стадий:

1 2

S + E ES E + P

 

Вначале фермент взаимодействует с субстратом (S) с образованием фермент-субстратного комплекса (ЕS). Энергия этой стадии невелика, и комплекс образуется быстро.

На второй стадии происходит образование продукта (Р). Поскольку энергия ES-комплекса уже достаточно высока, то Эакт2 второй стадии будет опять невелика и переходное состояние ES достигается быстро. Таким образом, в присутствии фермента реакция делится на несколько стадий, каждая из которых имеет низкую энергию активации и поэтому протекает быстро.

Этот механизм обеспечивается следующими факторами:

- сближение и ориентация реакционного центра субстрата под каталитическую группу фермента;

- напряжение и деформация, как субстрата, так и фермента, приводящие к увеличению энергии фермент-субстратного комплекса, что создает невыгодность его существования;

- кислотно-основной или ковалентный катализ.

Свойства ферментов

Белковая природа ферментов определяет уникальные свойства этих катализаторов:

 

1. Активность ферментов зависит от температуры. При низких температурах активность ферментов низкая из-за небольшой скорости движения молекул, при этом вероятность встречи фермента с субстратом мала. При повышении температуры активность фермента возрастает. Однако, многие ферменты при tо=40оС и более денатурируют, поэтому их активность снижается. Для большинства ферментов человека оптимальная температура 37-38оС.

2. Активность ферментов зависит от рН среды. Для каждого фермента существует такая область рН (оптимум), в которой он проявляет максимальную активность. В этой зоне рН конформация фермента максимально соответствует субстрату. При снижении или увеличении рН от оптимума разрушаются связи, построенные на кислотно-основных взаимодействиях (водородные, ионные). Это приводит к изменению конформации фермента, а, следовательно, и активного центра. В результате активность фермента снижается. Таким образом, ацидоз и алкалоз вызывают снижение активности ферментов и поэтому, опасны для жизни. Для большинства ферментов оптимум рН находится при рН =7,4.



3. Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата. При низких концентрациях субстрата вероятность столкновения с молекулой фермента мала и образование продукта будет происходить очень медленно. С увеличением концентрации субстрата вероятность столкновения возрастает, скорость реакции увеличивается. Когда все активные центры молекул фермента заполняются субстратом, скорость реакции становится постоянной (максимальной). Концентрация субстрата, при которой достигается максимальная скорость, называется насыщающей. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной, называется константой Михаэлиса (КМ). Км характеризует сродство фермента к субстрату, то есть способность фермента связывать субстрат. Чем меньше КМ, тем выше сродство.

Зависимость скорости реакции от концентрации фермента.

 

 

       
 
   
При насыщающих концентрациях субстрата зависимость прямая.
 

 


 

 

Определение активности фермента

Активность ферментов определяют:

- по скорости убывания субстрата;

- по скорости образования продукта.

За единицу любого фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль вещества в 1 минуту.

мкмоль

мин х мг белка
Удельная активность = ----------------------- .

Изоферменты

Это разновидности ферментов, катализирующие одну реакцию, но отличающиеся по своему составу и физико-химическим свойствам.

Изоферменты имеются у ферментов с четвертичной структурой. Изоферменты различаются по кинетическим параметрам (Vмакс и КМ), тканевой локализации, электрофоретической подвижности, чувствительности к регуляторам и т.д.

В зависимости от возраста, физиологического состояния и других причин, в организме устанавливается определенное соотношение изофер-ментов, которому соответствует определенный уровень активности фермента в целом. Изменение их соотношения в отдельных тканях или органах является одним из способов регуляции метаболических процессов в организме.

Определение активности определенных изоферментов в сыворотке крови используется для диагностики.



©2015- 2019 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.