Сделай Сам Свою Работу на 5

В некоторых видах продуктов, г на 100 г белка





Продукты Аминокислоты  
Вал Иле Лей Лиз Мет Цис Тре Три Фен Тир  
 
Говядина I категории 10,35 7,82 14,78 15,89 4,45 2,59 8,03 2,1 7,95 6,58  
Свинина мясная 8,31 7,08 10,74 12,39 3,42 1,83 6,54 1,91 5,8 5,2  
Баранина I категории 8,2 7,54 11,16 12,35 3,56 2,05 6,88 1,98 6,11 5,24  
Конина I категории 9,96 7,99 14,94 17,39 4,73 3,01 9,23 2,82 8,57 6,87  
Курятина 4,9 5,3 7,2 8,8 2,6 1,6 4,3 1,2 3,9 3,5  
Мясо кроликов 10,64 8,67 17,34 21,99 4,99 2,59 9,13 3,27 5,12 4,64  
Мясо ягнят 8,25 8,52 13,66 16,09 4,0 2,03 7,78 2,53 7,03 6,04  
Мясо поросят 9,1 9,8 9,9 22,3 4,4 - 7,83 4,0 18,1 17,1  
Телятина I категории 11,56 9,98 14,84 16,83 4,14 2,36 8,55 2,45 7,91 6,89  
Мозги говяжьи 6,02 5,46 9,7 8,41 2,32 2,45 5,4 1,64 5,69 3,75  
Печень говяжья 12,47 9,26 15,94 14,33 4,38 3,18 8,12 2,38 9,28 7,31  
Почки говяжьи 8,57 7,14 12,4 11,54 3,26 2,89 6,38 2,14 6,77 4,34  
Сердце говяжье 9,11 8,38 14,08 13,59 3,83 2,68 7,4 2,22 6,76 4,96  
Рубец говяжий 3,8 3,4 6,0 5,0 1,6 - 3,3 1,0 3,4 -  
Колбаса вареная докторская 6,72 5,47 9,13 9,45 3,51 1,87 5,29 1,51 5,08 3,73  
Сосиски молочные 6,3 5,67 7,57 8,39 1,11 1,58 3,57 2,03 3,69 3,19  
Колбаса сырокопченая сервелат 13,33 10,95 18,3 20,2 7,43 2,86 10,2 3,67 9,53 8,7  
Яйцо куриное целое 6,0 4,7 8,5 7,1 3,3 - 4,8 1,6 5,1 -  
Желатин пищевой 2,0 1,3 2,7 4,3 0,1 - 1,4 0,1 1,7 -  
Рис 6,5 4,5 8,2 3,7 2,5 2,1 4,0 1,3 4,8 6,5  
Фасоль 4,8 5,8 5,2 1,5 1,0 3,8 1,4 1,4 2,4 2,1  
Кукуруза 4,2 3,6 11,5 2,7 1,8 1,4 3,4 0.5 4,3 3,6  
Пшеничная мука 4,6 3,9 6,9 3,0 1,6 1,9 3,5 1,3 4,8 2,1  
Гречиха 5,2 4,0 6,0 6,1 1,6 1,2 3,5 1,0 3,3 2,0  
Просо 4,5 3,1 7,3 2,9 1,3 3,2 2,5 1,6 3,5 1,4  

Лимитирующей биологическую ценность аминокислотой считается та, скор которой наименьший.



где ∆РАС – избыток скора аминокислоты; n – количество незаменимых аминокислот.

 

∆РАС = Сi - Сmin

 

где Сi – избыток скора аминокислоты;

Сmin - минимальный из скоров незаменимых аминокислот исследуемого белка по отношению к эталону, %.



 

Биологическую ценность (БЦ) пищевого белка (%) определяют по формуле:

 

БЦ = 100 – КРАС

 

Рассчитайте биологическую ценность нескольких видов продуктов питания:

 

Дата выполнения ________ Балл ____ Подпись преподавателя ____________

Занятие № 20. «Белковый обмен (часть 2)»

 

Цель занятия: изучить метаболизм аминокислот.

ВОПРОСЫ К КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЕ:

1. Механизм реакций трансаминирования. Биологическая роль данного процесса.

2. Пути декарбоксилирования аминокислот. Биологическое значение конечных продуктов этих реакций

3. Дезаминирование аминокислот. Биологическое значение конечных продуктов этих реакций.

4. Роль ароматических аминокислот в метаболизме.

5. Роль серосодержащих аминокислот в метаболизме.

Дата выполнения ________ Балл ____ Подпись преподавателя ____________

Экспериментальная работа.

Опыт 1. Расщепление белка под действием щелочи.

 

Приборы. 1. Штатив с пробирками.

2. Набор пипеток.

3. Газовая горелка.

4. Держатель для пробирок.

Реактивы. 1. Яичный белок, 30%-ный раствор.

2. Желатин, 30%-ный раствор.

3. Гидроксид натрия или калия, 30%-ный раствор.

4. Ацетат свинца, 10%-ный раствор.

 

1. В пробирку налейте 1-2 мл 30%-ного раствора яичного белка.

2. Добавьте двойной объем концентрированного раствора щелочи и кипятите смесь в течение 2-3 мин. При этом выпадает осадок (иногда незначительный), растворяющийся при дальнейшем кипячении, и выделяется аммиак.

3. К полученному горячему сильнощелочному раствору добавьте 1 мл раствора ацетата свинца и снова кипятите смесь; образующийся сначала белый осадок гидроксида свинца растворяется в избытке щелочи. Если белок при действии щелочи отщепляет серу, то образуется сульфид свинца, в результате чего прозрачная жидкость постепенно окрашивается в коричневый цвет; при относительно высоком содержании отщепляемой серы выпадает темно-коричневый или черный осадок сульфида свинца.



4. Повторите пункт 1-3 с раствором желатина.

 

Объясните полученные результаты и наблюдавшиеся эффекты.

 

 

Опыт 2. Количественное определение активности аланинаминотрансферазы (АлАТ) в сыворотке крови.

Аминотрансферазы или трансаминазы катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты. АлАТ катализирует реакцию переаминирования между аланином и a-кетоглутаровой кислотой. По количеству образовавшейся пировиноградной кислоты можно судить об активности фермента. Количество пировиноградной кислоты определяется колориметрическим путем по цветной реакции с 2,4-динитрофенилгидразином, при которой развивается красно-бурое окрашивание.

 

1. В две пробирки внесите реактивы согласно следующей таблице:

  Контрольная проба Опытная проба
Реагент 1 (АлАТ, субстрат), мл 0,25 0,25
Дистиллированная вода, мл 0,05
Сыворотка, мл 0,05
Перемешать и инкубировать 30 мин
Реагент 2 (динитрофенилгидразин), мл 0,25 0,25
Перемешать и оставить при комнатной температуре на 20 мин
NaOH (С = 0,4 моль/л), мл 2,5 2,5

2. Перемешайте и через 10 минут измерьте оптическую плотность пробы против контрольной пробы при длине волны 540 нм, кювета с толщиной слоя 5 мм.

3. Активность АлАТ в опытной пробе определите по калибровочному графику в нмоль/с×л.

Сравните полученный результат с физиологическими величинами и сделайте вывод. Опишите механизм работы кофермента трансаминаз.

 

 








Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту:



©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.