Сделай Сам Свою Работу на 5

Объясните, в каком случае суммарный заряд белковой молекулы будет равен нулю

Как меняется структура и функции белков при повышении температуры?

Что такое оптимальная температура для фермента? Обратимая и необратимая инактивация

1)Структурная организация белков:

-первичная структура - то последовательно связанные аминокислоты: пептидная связь;

-вторичная структура – это способ светывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или иную конформацию: водородная связь;

-третичная структура – это общая форма или конформация полипептидной цепи: дисульфидная, ионная, гидрофобная связи;

-четвертичная структура – это расположение полипептидных цепей, входящих в состав отдельных субъединиц относительно друг друга, т.е. способ укладки и упаковки с образованием нативной конформации белка: ионные, водородные и дисульфидные связи.

2)При повышении температуры выше 42˚С водородные и гидрофобные связи разрываются → потеря нативной конформации, денатурация (это негидролитическое нарушение четвертичной, третичной и вторичной структуры с сохранением первичной структуры белка , сопровождающееся изменением его свойств)

3) Температура, при которой наблюдается максимальная активность ферментов, называется оптимальной.

Для большинства ферментов оптимальной температурой являетсятемпература от +35С — +45С.Обратимаяинактивация, когда после удаления денатурирующего агента или уменьшения его концентрации, белок может восстановить свою структуру, т.е. происходит ренатурация. А после необратимой инактивации белок больше не сможет восстановить свою структуру.

 

2) Нейропептид головного мозга Leu-энкефалин имеет последовательность тир-гли-гли-фен-лей. Определите суммарный заряд молекулы при рН 3,0; 7,0; 11,0. В какой области рН лежит изоэлектрическая точка этого пептида?

Написать формулу указанного пентапептида.

Определить к каким группам по химическому строению и свойствам относятся перечисленные аминокислоты

3) Написать ионную форму аминокислот при этих значениях рН

2) Заменимые: тирозин, глицин. Незаменимые: фенилаланин, лейцин.



Ароматические АК: тирозин, финилаланин

Алифатические (моноаминомонокарбоновые): глицин, лейцин.

 

3)К нейропептидам относят пептиды, содержащиеся в головном мозге. Первые два представителя нейропептидов называются энкефалинами, были выделены из мозга животных в 1975 году. Эти пептиды оказывают обезболивающее действие и используются как лекарственные средства. Охарактеризуйте этот пентапептид.

Напишите структурную формулу метионин-энкефалина: Тир-Гли-Гли-Фен-Мет и обозначьте N и С концы пептида

Определите суммарный заряд пептида в нейтральной среде и направление его движения при электрофорезе

Какие цветные реакции будут положительными с этим пептидом

1) 2) 3) -метионин: +реакция Фоля(на содержание серосодержащих аминокислот),метод основан на способности серосодержащих аминокислот в щелочной среде при нагревании образовыватьсульдидNa,который с плюмбитомNa даст черный осадок сульфида свинца;

-тирозин, фенилаланин +реакция Мульдера( ксантопротеиновая),метод основан на способности ароматических образовывать при взаимодействии с концентрированной HNO3 динитропроизводные соединения желтого цвета,которые в щелочной среде переходят в хиноидные структуры оранжевого цвета;

-тирозин +диазореакция Паули на циклические аминокислоты, метод основан на способности тирозина диазобензолсульфокислотойобразовывать окрашенные в оранжево-красный цвет азосоединения.

 

4) Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном слое биомембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Охарактеризуйте такие белки.

Предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина

Приведите примеры аминокислот с неполярными и полярными радикалами

Объясните, в каком случае суммарный заряд белковой молекулы будет равен нулю

1) Аминокислоты в липидном слое биомембраны – неполярные или лишены заряда и протонированы (-СООН) или депротонированы (-NH2), обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) –асп, глу и С конец полипетидной цепи, и во внеклеточное пространство–арг, лиз и N конец полипептидной цепи.

2) Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан. Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин. Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат. Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

3) При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко выпадают в осадок, чем и пользуются для разделения белковых веществ при их совместном присутствии.Большинство белков имеют изоэлектри-чеекую точку при рН от 4,0 до 8,0. Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находится в резко кислой среде при рН 1,0, а химотрипсина при рН 8,1. Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфо-терности, т. е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания благодаря наличию аминных групп.

 

5)В моче больного фенилкетонурией обнаружены фенилаланин – 6мМ/л ( в норме 0,01мМ/л) и его метаболит – фенилпировиноградная кислота – 4,9 мМ/л ( в норме отсутствует). Почему в организме данного больного повышен уровень фенилалалина и его метаболиты появляются в моче?



©2015- 2019 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.