|
Гилберт С. Биология развития: В 3-х т. Т. 3: Пер. с англ. – М.: Мир, 1995. – 352с.
|
| | Вирусный
онкоген
| Источник ретровируса
| Клеточный
протоонкоген
| Идентичность, гомология или размеры белка
| Локализация в клетке и распространение
| Активность
| Возможные функции
| | I. ВАРИАНТ ФАКТОРА РОСТА
|
|
|
|
|
| | v-sis
| Вирус обезьяньей саркомы
| c-sis
| В-цепь ФРТ I4K
| Секретируемый белок
| Гомо- или гетеродимер, связывается с рецептором ФРТ
| Митогенез
Заживление ран
Фактор раннего эмбрионального роста (?)
| | II. ТИРОЗИНКИНАЗЫ И РОДСТВЕННЫЕ C-ONC
|
|
|
|
| | v-erb-B
| Вирус птичьего эритробластоза
| с-erb-В
| Рецептор ЭФРI70K
| Плазматическая мембрана мезодермальных, эктодермальных и энтодермальных клеток
| Связывание ЭФР Связывание ТФР Тирозинкиназа
| Сигнал трансдукции для
митогенеза и дифференцировки
| |
|
|
|
|
|
| Стимуляция прорезания зубов, открывания глаз, развития легких
| | v-fms
| Вирус кошачьей саркомы Мак-Доноу
| c-fms
| Рецептор КСФ-1 I40K
| Плазматическая мембрана макрофагов и внезародышевых клеток
| Связывание КСФ-1 Тирозинкиназа
| Сигнал трансдукции для митогенеза и дифференцировки
| | v-ros
| Вирус птичьей саркомы UR2
| с-ros
| Рецептор инсулина
| Плазматическая мембрана
| Связывание инсулина (?)
| Сигнал клеточного деления (?)
| | v-src
| Вирус саркомы Рауса
| c-src
| 60К
| Цитоплазматическая поверхность мембраны
| Тирозинкиназа
Фосфорилирует многие
| Развитие нейронов и мышц
| |
|
|
|
| Адгезионные фокальные контакты
| клеточные белки, например винкулин, виментин
|
| | v-mos
| Вирус мышиной саркомы Молони
| с-mos
| 37К
| Цитоплазма Эмбриональные семенники и яичники
| Серин : треонинкиназа
|
| | v-abl
| Вирус мышиной лейкемии Абельсона
| с-abl
| 150K
| Плазматическая мембрана
| Тирозинкиназа
Фосфорилирует винкулин
| Дифференцировка В-клеток(?)
| | v-fes
| Вирус кошачьей саркомы
| с-fes
| 92К
| Цитоплазма Плазматическая мембрана
| Тирозинкиназа
| Развитие макрофагов
| | v-fps
| Вирус саркомы Фуджинами
| c-fps
| 98К
| Цитоплазма Плазматическая мембрана
| Тирозинкиназа
| Развитие макрофагов
|
Гилберт С. Биология развития: В 3-х т. Т. 3: Пер. с англ. – М.: Мир, 1995. – 352с.
| III. ГТФАЗЫ
|
|
|
|
| | v-rasKi v-rasHa
| Вирус мышиной саркомы Кирстена
Вирус мышиной саркомы Гарвея
| c-Ki-ras-2 c-H-ras-l
N-ras
|
21K
| Цитоплазматическая поверхность мембраны разнообразных клеток
| ГТФаза, связывающая ГТФ+ГДФ
| Аденилатциклазная регуляция (?)
| | IV. ЯДЕРНЫЕ ПРОДУКТЫ
|
|
|
|
| | v-fos
| Вирус остеосаркомы FBJ
| c-fos
| 55K
| Ядра внезародышевых тканей, кроветворные клетки и макрофаги. Все остальные клетки на более низком уровне
| Связывание ДНК с дополнительным белком
| Переход от G0 к G1
Дифференцировка
| | v-myc
| Вирус птичьего миелоцитоматоза
| c-myc N-myc L-myc
|
62-66K
| Ядерный матрикс большинства клеток; в некоторых опухолевых и эмбриональных тканях
| Связывание ДНК
| Пролиферация
Регуляция синтеза ДНК
| | v-myb
| Вирус птичьего микобластоза
| c-myb
| 75K
| Ядра кроветворных клеток
| Связывание ДНК
| Дифференцировка кроветворных клеток
| | v-jun
| Вирус-17 птичьей саркомы
| c-jun
| 47Kгомологичен фактору транскрипции АР-1
| Ядра большинства клеток
| Связывание ДНК
| Активация генной экспрессии (?)
| | V. ДРУГИЕ
|
|
|
|
| | v-erb-A
| Вирус птичьего эритробластоза
| c-erb-A
| Рецептор Т3; гомологичен рецептору глюкокортикоидов
| Цитоплазма и ядро
| Связывает тироксин
| Регуляция метаболизма (?)
| | Из Adamson, 1987.
|
|
|
|
|
|
Гилберт С. Биология развития: В 3-х т. Т. 3: Пер. с англ. – М.: Мир, 1995. – 352с.
214 ГЛАВА 20
| Рис 20.26. Схема событий, контролирующих деление клетки. Факторы роста (или родственные им онкогенные вещества) связываются со своими специфическими рецепторами. Эти рецепторы начинают либо сами действовать как тирозинкиназа, либо активируют другие молекулы к функционированию в качестве тирозинкиназ. Эти киназы активируют фосфатидилинозитольный цикл, который вводит в действие фосфокиназу С и повышает концентрацию свободных ионов кальция в цитоплазме. Эти факторы регулируют синтез ДНК так же, как и ядерные онкогены. (По Bishop, 1989.)
|
собой цитоплазматический и трансмембранный домены, и только небольшая его часть действительно связывает ЭФР. Обычно рецептор ЭФР характеризуется незначительной тирозинкиназной активностью, которая сильно возрастает при связывании с ЭФР.
Было обнаружено, что эта тирозинкиназная активность фосфорилирует фосфолипазу С, активируя таким образом фосфатидилинозитольный путь к делению клетки (Margolis et al., 1989; Meisenhelder et al., 1989). Полагают (см. Bell, 1986 и рис. 20.27), что рецепторы факторов роста, такие, как рецептор ЭФР, активируют фермент фосфолипазу С либо прямо, либо косвенно посредством белка G. Фосфолипаза С расщепляет фосфатидилинозитол-4,5-бис-фосфат на диацилглицерол и инозитолтрисфосфат. Первый из этих продуктов может активировать натрий-протоновый насос, вследствие чего повышается рН внутри клетки, тогда как второй - инозитолтрисфосфат высвобождает ионы кальция, хранящиеся в эндоплазматическом ретикулуме. Сочетание повышенного рН и свободного внутриклеточного кальция, как известно, стимулирует деление клетки.
«Усеченный» рецептор ЭФР - продукт онкогена v-erb-В, по-видимому, всегда обладает высокой тирозинкиназной активностью (Hayman et al., 1983). Известно, что эта способность фосфорилировать тирозиновые остатки белка служит сигналом для митоза и коррелирована с трансформацией клеток
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту:
©2015 - 2025 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.
|
