|
|
ПРИРОДНЫЕ a-АМИНОКИСЛОТЫ.273. Строение (2 S)-2-амино-3-метилбутановой кислоты имеет природная a-аминокислота: - 1. лейцин; - 2. изолейцин; + 3. валин; - 4. тирозин; - 5. лизин.
274. Строение (2 S)-2-амино-3-гидроксибутановой кислоты имеет природная a-аминокислота: + 1. треонин; - 2. валин; - 3. фенилаланин; - 4. триптофан; - 5. серин.
275. Строение (2 S)-2-амино-4-метилпентановой кислоты имеет природная a-аминокислота: - 1. изолейцин; - 2. глутамин; - 3. цистеин; + 4. лейцин; - 5. метионин.
276. Строение (2 S)-2-амино-3-(1Н-индолил-3) пропановой кислоты имеет природная a-аминокислота: - 1. гистидин; - 2. пролин; + 3. триптофан; - 4. аспарагиновая кислота; - 5. фенилаланин.
277. К числу незаменимых природных a-аминокислот относятся: - 1. асн (Asn); + 2. мет (Met); + 3. фен (Phe); + 4. лиз (Lys); - 5. ала (Ala).
279. Практически все природные a-аминокислоты; + 1. имеют хиральные молекулы; + 2. являются L-стереоизомерами; - 3. являются незаменимыми; + 4. имеют S-конфигурацию второго атома углерода; - 5. являются ароматическими карбоновыми кислотами.
280. Природный лейцин по конфигурации заместителей у второго атома углерода: - 1. относится к D-стереохимическому ряду; + 2. относится к L-стереохимическому ряду; - 3. является R-стереоизомером; - 4. не может быть охарактеризован, т.к. ахирален; + 5. является структурным изомером изолейцина.
281. Не имеет стереоизомеров (молекулы ахиральны) природная a-аминокислота: - 1. глутамин; - 2. изолейцин; - 3. пролин; + 4. глицин; - 5. аргинин.
282. Нейтральными a-аминокислотами являются: + 1. вал (Val); + 2. гли (Gly); - 3. арг (Arg); + 4. сер (Ser); - 5. асп (Asp).
283. Основными a-аминокислотами являются: - 1. ала (Ala); - 2. иле (Ile); - 3. сер (Ser); + 4. лиз (Lys); + 5. арг (Arg).
284. Кислыми a-аминокислотами являются: - 1. тре (Thr); + 2. асп (Asp); - 3. глн (Gln); - 4. цис (Cys); + 5. глу (Glu).
285. Гидрофобными являются природные a-аминокислоты: - 1. гли (Gly); + 2. лей (Leu); + 3. фен (Phe); - 4. тир (Tyr); + 5. мет (Met).
286. Гидрофобными являются природные a-аминокислоты: + 1. ала (Ala); + 2. вал (Val); - 3. сер (Ser); - 4. асн (Asn); - 5. глу (Glu).
287. Гидрофильными неионогенными являются природные a-аминокислоты: - 1. ала (Ala); - 2. вал (Val); + 3. сер (Ser); + 4. асн (Asn); - 5. глу (Glu).
288. Гидрофильными ионогенными являются природные a-аминокислоты: + 1. лиз (Lys); - 2. тре (Thr); + 3. тир (Tyr); - 4. про (Pro); + 5. глу (Glu).
289. Глицин (2-аминоэтановая кислота) образует соли в реакциях с: + 1. серной кислотой; - 2. этанолом; - 3. метилйодидом; + 4. натрия гидроксидом; - 5. метаналем.
290. Фенилаланин ((2S)-2-амино-3-фенилпропановая кислота) образует сложный эфир в реакции с: - 1. серной кислотой; + 2. этанолом в присутствии кислотного катализатора; - 3. натрия гидроксидом; - 4. формальдегидом; - 5. хлорэтаном.
291. a-Аминокислоты в реакциях с альдегидами образуют: + 1. замещенные имины (продукты реакции по аминогруппе); - 2. сложные эфиры (продукты реакции по карбоксильной группе); - 3. соли карбоновой кислоты; - 4. соли аминов; - 5. продукты декарбоксилирования.
292. В результате реакции a-аминокислот с азотистой кислотой (NaNO2+HCl изб.), обычно: - 1. образуется соль амина; - 2. образуется соль диазония; + 3. выделяется азот и образуется спирт; - 4. образуется N-нитрозопроизводное; - 5. эта реакция невозможна.
293. Для определения a-аминокислот используют их общие качественные реакции с: - 1. CH3CH2OH (H2SO4); + 2. Нингидрином; + 3. CuCO3 или CuO; + 4. HNO2 (NaNO2+CH3COOH); - 5. CH3I.
294. Ксантопротеиновую реакцию (реакция с HNO3 конц.) дают a-аминокислоты; + 1. ароматические; - 2. алифатические; + 3. фенилаланин; + 4. тирозин; - 5. валин.
295. Качественную реакцию с раствором ацетата свинца (II) дает: - 1. серин; + 2. цистеин; - 3. тирозин; - 4. пролин; - 5. аспарагин.
296. Специфическими реакциями a-аминокислот при нагревании являются: + 1. декарбоксилирование; - 2. образование лактидов; - 3. образование лактонов; + 4. образование дикетопиперазинов; - 5. образование лактамов.
297. Декарбоксилируются при нагревании легче других: + 1. a-аминокислоты; - 2. b-аминокислоты; - 3. g-аминокислоты; - 4. d-аминокислоты; - 5. e-аминокислоты.
298. Дикетопиперазины образуют при нагревании: - 1. 2-аминопропановая кислота; + 2. b-аланин; + 3. a-аланин; - 4. 4-аминобутановая кислота; - 5. 3-аминопентановая кислота.
299. При нагревании b-аминокислот, обычно, происходит: - 1. декарбоксилирование; - 2. образование лактонов; + 3. образование сопряженной непредельной кислоты; - 4. образование дикетопиперазина; - 5. образование лактама.
300. В растворе a-аминокислоты лизин (изоэлектрическая точка (9.8) при рН 7 увеличено содержание формы: - 1. аниона; + 2. катиона; - 3. диполярного иона; - 4. неионизированной молекулы; - 5. утверждение некорректно.
301. a-Аминокислота аспарагин (изоэлектрическая точка 5.41) в растворе с рН 5.41 имеет преимущественно форму: - 1. аниона; - 2. катиона; + 3. диполярного иона; - 4. непонизированной молекулы; - 5. утверждение некорректно.
302. a-Аминокислота треонин (изоэлектрическая точка 5.6) в растворе с рН 12 имеет преимущественно форму: + 1. аниона; - 2. катиона; - 3. биполярного иона; - 4. непонизированной молекулы; - 5. утверждение некорректно.
ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ. 303. Макромолекулы пептидов и белков построены из остатков: - 1. a-гидроксикарбоновых кислот; - 2. b-оксокарбоновых кислот; - 3. дикарбоновых кислот; - 4. g-аминокарбоновых кислот; + 5. a-аминокарбоновых кислот.
304. По химической природе пептиды и белки являются: - 1. полиэфирами; + 2. полиамидами; - 3. полигликозидами; - 4. полинуклеотидами; - 5. политерпенами.
305. Белки отличаются от пептидов: - 1. химической природой макромолекул; + 2.большей массой макромолекулы; + 3. числом аминокислотных остатков в макромолекуле, которых более 100; - 4. числом аминокислотных остатков, которых менее 100; - 5. природой связи между мономерами.
306. По химической природе пептидная связь является: - 1. ангидридной; - 2. эфирной; + 3. амидной; - 4. сложноэфирной; - 5. гликозидной.
307. Первичная структура пептидов и белков: - 1. показывает пространственное строение макромолекулы; + 2. показывает аминокислотную последовательность в структуре макромолекулы; + 3. разрушается в результате кислого или щелочного гидролиза; - 4. подвергается разрушению при растворении белков; - 5. данное понятие не имеет смысла.
308. Первичная структура тетрапептида пролиларгенилсерилглицин записана в примере: - 1. гли-сер-арг-про; + 2. про-арг-сер-гли; - 3. глу-асп-сер-глу; - 4. про-асп-сер-глу; - 5. про-сер-гли.
309. Со свойствами пептидной связи согласуются утверждения: + 1. относительно прочная связь, копланарная; - 2. непрочная связь и легко гидролизуется; - 3. ионизируется только в кислой среде; + 4. связь амидной природы; + 5. не проявляет кислотно-основных свойств при всех значениях рН.
310. Строение и свойства пептидной группы отражает следующая информация: + 1. пептидная связь гидролизуется как в кислой, так и в щелочной среде; + 2. вращение вокруг С-N-связи затруднено; - 3. часть атомов находится в sp2 и часть в sp3-гибридизации; + 4. пептидная группа представляет собой трехцентровую рπ-сопряженную систему; + 5. все атомы находятся в состоянии sp2-гибридизации;
311. В первичной структуре пептидов и белков мономеры объединены связью: - 1. дисульфидной; - 2. водородной; + 3. пептидной; - 4. ионной; + 5. амидной.
312. Условия полного гидролиза любых пептидов и белков вне организма: - 1. щелочной гидролиз в запаянной ампуле; - 2. кислотный гидролиз 24 часа в запаянной ампуле; - 3. кислотный гидролиз с ~20% хлороводородной кислотой, Т = 100оС; - 4. щелочной гидролиз, Т = 100оС в течение 2 часов; + 5. кислотном гидролизе, Т = 110оС с ~20% хлороводородной кислотой, в запаянной ампуле в течение 24 часа.
313. При полном кислотном гидролизе дипептида Ала-Гли в среде хлороводородной кислоты образуются. - 1. 2-аминопропановая кислота; - 2. 2-аминоэтановая кислота; + 3. аммониевый катион 2-аминопропановой кислоты; + 4. аммониевый катион 2-аминоэтановой кислоты; - 5. оксониевый анион 2-аминопропановой кислоты.
314. Правильное название для трипептида:
- 1. аланинглицинаспарагин; - 2. аспарагилглицилаланин; + 3. аланилглициласпарагин; - 4. аспарагинглицилаланин; - 5. аланиласпарагилглицин.
315. Условия, соответствующие определению первичной структуры пептидов методом Эдмана. - 1. отщепление и идентификация N-концевой a-аминокислоты в виде динитрофенил-производного; + 2. отщепление N-концевой a-аминокислоты в щелочной среде фенилизотиоцианатом; - 3. отщепление a-аминокислоты с N-конца экзопептидазой; - 4. отщепление a-аминокислоты с С-конца экзопептидазой; - 5. частичный кислотный гидролиз.
316. Пептидную связь расщепляет пищеварительный фермент химотрипсин у дипептида. + 1. Фен-Ала; - 2. Про-Ала; + 3. Тир-Ала; + 4. Три-Сер; - 5. Мет-Ала.
317. Последовательность этапов, в стратегии синтеза дипептида. + 1. защита аминогруппы одной из a-аминокислот; + 2. защита карбоксильной группы a-аминокислоты, у которой не защищена аминогруппа. + 3. активация карбоксильной группы a-аминокислоты с защещенной a-аминогруппой; + 4. образование пептидной связи конденсацией; + 5. снятие всей защиты;
318. Реакция, используемая для защиты карбоксильной группы при искусственном синтезе пептидов: + 1. этерификация; - 2. солеобразование; - 3. ацилирование карбобензохлоридом; - 4. кислотный гидролиз; - 5. с тионилхлоридом.
320. Для защиты a-аминогруппы при искусственном синтезе пептидов используется реакция: - 1. кислотного гидролиза; - 2. солеобразования; + 3. ацилирования карбобензохлоридом; - 4. этерификации этанолом; - 5. алкилирования.
321. Изоэлектрическая точка трипептида Мет-Арг-Тир находится в среде: - 1. кислой; + 2. основной; - 3. слабокислой; - 4. нейтральной; - 5. нет ответа.
322. Изоэлектрическая точка трипептида Глу-Тре-Цис находится в среде: - 1. основной; - 2. нейтральной; + 3. кислой; - 4. слабоосновной; - 5. нет ответа.
323. У дипептида Сер-Арг в водном растворе среда: - 1. нейтральная; - 2. кислая; + 3. щелочная; - 4. слабокислая.
324. Типы связей, которые фиксируют a-спираль пептидов и белков: - 1. ионная; + 2. водородная; - 3. гликозидная; - 4. пептидная; - 5. гидрофобное взаимодействие.
325. β-Структуру высокомолекулярных пептидов и белков фиксируют в пространстве связи: - 1. пептидные; - 2. дисульфидные; - 3. ионные; + 4. водородные; - 5. гидрофобное взаимодействие.
326. Третичную структуру высокомолекулярных пептидов и белков фиксируют в пространстве связи: + 1. ионные; + 2. дисульфидные; + 3. гидрофобное взаимодействие; - 4. пептидные; + 5. водородные.
327. Качественная реакция на пептидную связь: - 1. нингидриновая; + 2. биуретовая; - 3. ксантопротеиновая; - 4. с формальдегидом; - 5. с ацетатом свинца (II).
328. В изоэлектрической точке растворы пептидов и белков: + 1. наименее устойчивы; - 2. имеют отрицательно заряженные молекулы; + 3. легко осаждаются; - 4. имеют положительно заряженные молекулы; + 5. имеют суммарный заряд молекулы равный нулю.
329. Изоэлектрическая точка трипептида Сер-Гис-Асн находистя в среде: - 1. кислой; + 2. основной; - 3. нейтральной; - 4. невозможно определить.
330. Изоэлектрическая точка трипептида Фен-Ала—Асп находится в среде: - 1. нейтральной; - 2. невозможно определить; + 3. кислой; - 4. основной.
331. Вторичная структура пептидов и белков это: - 1. полипептидная цепь; + 2. a-спираль; - 3. глобула; + 4. β-складчатая структура; - 5. фибрилла.
332. Связи, стабилизирующие третичную структуру белков, возникают между: - 1. пептидными связями; +2. радикалами a-аминокислотных остатков; - 3. σ-связями углеродного скелета; + 4. функциональными группами.
НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. 333. Пиримидиновые азотистые основания нуклеотидов названы в примерах: -1. бирбитуровая кислота; -2. гуанин; +3. тимин; -4. аденин; +5. цитозин.
334. Пиримидиновые азотистые основания нуклеотидов названы в примерах: +1. урацил; -2. мочевая кислота; -3. аденин; -4. гуанин; +5. тимин.
335. Пуриновые азотистые основания нуклеотидов названы в примерах: +1. гуанин; +2. аденин; -3. урацил; -4. тимин; -5. цитозин.
336. Лактимной форме урацила соответствует систематическое название: -1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин; -2. 4-амино-2-гидроксипиримидин; +3. 2,4-дигидроксипиримидин; -4. 6-аминопурин; -5. 2-амино-6-гидроксипурин.
337. Амино-лактимной форме цитозина соответствует систематическое название: -1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин; +2. 4-амино-2-гидроксипиримидин; -3. 2,4-дигидроксипиримидин; -4. 6-аминопурин; -5. 2-амино-6-гидроксипурин.
338. Аденину соответствует систематическое название: -1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин; -2. 4-амино-2-гидроксипиримидин; -3. 2,4-дигидроксипиримидин; +4. 6-аминопурин; -5. 2-амино-6-гидроксипурин.
339. Амино-лактимной форме гуанина соответствует систематическое название: -1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин; -2. 4-амино-2-гидроксипиримидин; -3. 2,4-дигидроксипиримидин; -4. 6-аминопурин; +5. 2-амино-6-гидроксипурин.
340. Более устойчивой таутомерной формой урацила в условиях организма является: -1. лактимная; -2. имино-лактимная; +3. лактамная; -4. амино-лактамная; -5. енольная.
341. Более устойчивой таутомерной формой цитозина в условиях организма является: -1. лактимная; -2. имино-лактимная; -3. лактамная; +4. амино-лактамная; -5. енольная. Ответ – 4
342. Более устойчивой таутомерной формой гуанина в условиях организма является: -1. лактимная; -2. имино-лактимная; -3. лактамная; +4. амино-лактамная; -5. енольная.
343. Рибонуклеозидами являются: -1. аденозин-5`-монофосфат; -2. 5`-тимидиновая кислота; +3. уридин; -4. цитозин; +5. гуанозин.
344. Дезоксирибонуклеозидами являются: -1. гуанозин-5`-монофосфат; +2. тимидин; -3. 5`-адениловая к ислота; +4. дезоксицитидин; +5. дезоксиаденозин.
345. Рибонуклеотидами являются: +1. 5`-уридиловая кислота; +2. аденозин-5`-монофосфат; -3. дезоксицитидин; +4. цитидин-5`-монофосфат; -5. тимидиловая кислота.
346. Дезоксирибонуклеотидами являются: +1. тимидин-5`-монофосфат; -2. дезоксигуанозин; +3. 5`-дезоксиадениловая кислота; -4. дезоксицитидин; -5. 5`-уридиловая кислота.
347. Мономерами нуклеиновых кислот являются: -1. рибоза; +2. рибонуклеотиды; -3. фосфорная кислота; +4. дезоксирибонуклеотиды; -5. гетероциклические азотистые основания. 348. При гидролизе рибонуклеотида в водной кислой среде образуются: +1. гетероциклическое азотистое основание; -2. рибонуклеозид; +3. рибоза; +4. фосфорная кислота; -5. фосфат-анион.
349. При гидролизе дезоксирибонуклеотида в водной основной среде образуются: +1. дезоксирибонуклеозид; -2. гетероциклическое азотистое основание; -3. дезоксирибоза; -4. фосфорная кислота; +5. фосфат-анион.
350. Гидролиз нуклеозидов протекает: -1. в воде; +2. в водной кислой среде; -3. в водной основной среде; -4. в концентрированных растворах оснований; -5. в концентрированных растворах солей.
351. В образовании водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями нуклеиновых кислот участвуют реакционные центры: -1. нуклеофильные; -2. электрофильные; +3. кислотные; +4. основные; -5. нет ответа.
352. В составе ДНК гуанин комплементарен: -1. аденину; +2. цитозину; -3. тимину; -4. 6-N-метиладенину; -5. 1-N-метилгуанину.
353. В составе ДНК тимин комплементарен: +1. аденину; -2. цитозину; -3. 1-N-метилгуанину; -4. гуанину; -5. гипоксантину.
354. При взаимодействии аденина с азотистой кислотой образуется: -1. 2-амино-6-гидроксипурин; -2. 2,6-дигидроксипурин; -3. 2-гидроксипурин; +4. 6-гидроксипурин; -5. 2,6,8-тригидроксипурин.
355. При взаимодействии гуанина с азотистой кислотой образуется: -1. 2-амино-6-гидроксипурин; +2. 2,6-дигидроксипурин; -3. 2-гидроксипурин; -4. 6-гидроксипурин; -5. 2,6,8-тригидроксипурин. 356. При взаимодействии цитозина с азотистой кислотой образуется: -1. 2-гидроксипиримидин; +2. 2,4-дигидроксипиримидин; -3. 2,4,6-тригидроксипиримидин; -4. 4-гидроксипиримидин; -5. пиримидин.
357. Нуклеиновые кислоты в организме человека: -1. осуществляют рецепторные функции; +2. осуществляют хранение генетической информации; -3. выполняют энергетические функции; +4. управляют биосинтезом белка; +5. осуществляют передачу генетической информации.
358. Первичная структура РНК представлена: -1. линейной полипептидной цепью; -2. спиральной полисахаридной цепью; -3. двуцепочечной полинуклеотидной структурой; +4. одноцепочечной полинуклеотидной структурой; -5. линейной полисахаридной цепью.
359. Первичная структура ДНК представлена: -1. линейной полипептидной цепью; -2. спиральной полисахаридной цепью; +3. двуцепочечной полинуклеотидной структурой; -4. одноцепочечной полинуклеотидной структурой; -5. линейной полисахаридной цепью.
360. Вторичная структура ДНК: -1. линейная; -2. односпиральная; +3. двуспиральная; +4. регулярная; -5. нерегулярная.
361. При действии гамма-излучения на ДНК происходит: +1. одно- и двунитевые разрывы цепей ДНК; -2. дезаминирование азотистых оснований; +3. потеря азотистых оснований; +4. изменение нуклеотидный последовательности; +5. нарушение взаимодействия ДНК с белками.
362. Аденозинтрифосфорной кислоте соответствует следующая информация: -1. является полирибонуклеотидом; +2. является нуклеозидполифосфатом; +3. содержит в своем составе ангидридные связи; -4. является коферментом оксидоредуктаз; +5. содержит сложноэфирные связи.
363. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ): -1. входит в состав нуклеиновых кислот; +2. содержится в организме в свободном состоянии; +3. участвует в процессах аккумуляции и высвобождения энергии; +4. участвует в переносе фосфатных групп; -5. является коферментом оксидоредуктаз.
364. Никотинамидадениндинуклеотид окисленный (НАД+): +1. гидролизуется в водной кислой и основной среде; -2. входит в состав нуклеиновых кислот; +3. выполняет функцию кофермента оксидоредуктаз; +4. содержит катион алкилпиридиния; -5. является нуклеозидполифосфатом.
ОМЫЛЯЕМЫЕ ЛИПИДЫ 365. Липиды являются: -1.низкомолекулярными хорошо растворимыми в воде веществами; -2.высокомолекулярными (полимерными) водорастворимыми веществами; -3.биополимерами, малорастворимыми в воде; +4.низкомолекулярными водонерастворимыми веществами; -5.газообразными в обычных условиях веществами. 366. Липиды классифицируют по способности их молекул к гидролитическому расщеплению на: -1. a-аминокислоты, пептиды и белки; +2. омыляемые и неомыляемые; -3. моно-, олиго- и полисахариды; -4. нуклеозиды и нуклеотиды; -5. рибо- и дезоксирибонуклеиновые кислоты.
367. Омыляемые липиды по химической природе являются: -1. изопреноидами; -2. производными стерана (гонана); +3. сложными эфирами; -4. полиамидами; -5. многоатомными спиртами и полуацеталями.
368. Неомыляемые липиды по химическому строению молекулы являются: -1. сложными эфирами; -2. полиэфирами; -3. полиамидами; +4. изопреноидами; -5. многоатомными спиртами и ацеталями.
369. К омыляемым липидам относятся: -1. стероиды; +2. воски; -3. терпеноиды; +4. фосфолипиды; +5. жиры.
370. К неомыляемым липидам относятся: +1. терпены и терпеноиды; -2. твердые жиры и масла; -3.жиры и воски; +4.стероиды; -5.фосфо- и гликолипиды.
371. Омыляемые липиды классифицируют на: -1. способные к гидролитическому расщеплению и структурно однородные соединения, молекулы которых не подвергаются гидролизу; -2. мономеры и полимерные соединения; -3. терпены (терпеноиды) и стероиды; +4. простые и сложные; -5. сложные эфиры и изопреноиды.
372. Неомыляемые липиды классифицируют на: -1. простые и сложные липиды; -2. жиры, воски, фосфолипиды и др.; -3. белки и пептиды; -4. РНК и ДНК; +5. терпены (терпеноиды) и стероиды. Ответ – 5
373. К простым омыляемым липидам относят: -1. терпены и терпеноиды; -2. стероиды; +3. воски; +4. жиры (твердые жиры и масла); -5. фосфолипиды.
374. К сложным омыляемым липидам относят: -1. терпены и терпеноиды; -2. стероиды; -3. воски; -4. жиры (твердые жиры и масла); +5. фосфолипиды.
375. Большинство природных жиров, как сложные эфиры, образованы высшими карбоновыми кислотами и: -1. высшими одноатомными спиртами; -2. двухатомным спиртом этиленгликолем; +3. трехатомным спиртом глицерином; -4. гетерофункциональными спиртами; -5. спиртами любой природы.
376. В составе молекул твердых жиров преобладают остатки: -1. ненасыщенных жирных кислот; -2. олеиновой кислоты; -3. линолевой кислоты; +4. насыщенных жирных кислот; -5. линоленовой кислоты.
377. В составе молекул жидких жиров (масла) преобладают остатки: +1. ненасыщенных жирных кислот; -2. стеариновой кислоты; -3. пальмитиновой кислоты; -4. насыщенных жирных кислот; -5. масляной кислоты.
378. К насыщенным жирным высшим карбоновым кислотам относятся: +1. пальмитиновая; +2. стеариновая; -3. арахидоноввая; -4. олеиновая; -5. линолевая.
379. К ненасыщенным жирным высшим карбоновым кислотам относятся: -1. пальмитиновая; -2. стеариновая; +3. олеиновая; -4. масляная; +5. линоленовая
380. Для строения молекул жирных насыщенных кислот характерны следующие особенности: -1.система сопряженных двойных связей; -2.двойные связи несопряжены, они разделены sp3—гибридным атомом углерода; +3.зигзагообразная конформация углеродной цепи; -4.цис- конфигурация каждой двойной связи; -5.двойные связи, обычно, могут иметь как цис-, так и транс-конфигурацию.
381. Для строения молекул жирных ненасыщенных кислот характерны следующие особенности: -1. система сопряженных двойных связей; -2. транс-конфигурация каждой двойной связи; -3. цис-конфигурация одних и транс-конфигурация других двойных связей; +4. цис-конфигурация каждой двойной связи; +5. двойные связи несопряженные, каждая их пара разделена метиленовой группой. 382. К сложным омыляемым липидам относятся: -1. жиры; +2. глицерофосфолипиды; -3. масла; -4. воски; -5. стероиды.
383. Глицерофосфолипиды по химической природе являются: -1. высшими карбоновыми кислотами; -2. многоатомными спиртами; -3. простыми эфирами глицерина и высших одноатомных спиртов; +4. сложными эфирами L-фосфатидовых кислот; -5. сложными эфирами высших одноатомных спиртов и высших карбоновых кислот.
384. Обязательными компонентами бислоя клеточных мембран вследствие дифильности своего строения являются: -1. твердые жиры; -2. масла; -3. воски; -4. терпеноиды; +5. глицерофосфолипиды.
385. Омыляемые липиды как сложные эфиры способны подвергаться гидролизу при нагревании: -1. только в кислой среде; -2. только в щелочной среде; +3. как в кислой, так и в щелочной среде; -4. неверно, гидролиз вообще невозможен, -5. нет подходящего варианта ответа. 386. Продуктами гидролиза жиров в щелочной среде при нагревании являются: +1. глицерин и соли, обычно, высших карбоновых кислот (мыло); -2. соль высшей карбоновой кислоты и высший одноатомный спирт; -3. глицерин, соли высших карбоновых кислот и соли фосфорной кислоты; -4. соли высшей карбоновой кислоты и высшего спирта; -5. глицерин, соли высших карбоновых кислот, соли фосфорной кислоты и, например, коламин. 387. По механизму реакция гидролиза омыляемых липидов, обычно, является реакцией: +1. SN; -2. SE; -3. AN; -4. AE; -5. восстановления или окисления. 388. В результате гидрирования на металлическом катализаторе из 3-линолеоил-2-пальмитоил-1-стеароилглицерина получается: -1. 3-(10,13-дигидроксистеароил)-2-пальмитоил-1-стеароилглицерин; -2. реакция не происходит; +3. 2-пальмитоил-1,3-дистеароилглицерин; -4. 1,2,3-тристеароилглицерин; -5. 3-линолеоил-2-пальмитоил-1-олеоилглицерин. 389. В условиях организма окисление омыляемых липидов в насыщенных ацильных остатках происходит по механизму: -1. гидроксилирование; -2. пероксидное окисление; +3. ферментативное β-окисление; -4. окисление в этих условиях отсутствует; -5. нет правильного ответа.
390. В условиях организма окисление омыляемых липидов в ненасыщенных ацильных остатках происходит по механизму: -1. гидроксилирование; +2. пероксидное окисление; -3. ферментативное β-окисление; -4. окисление в этих условиях отсутствует; -5. нет правильного ответа.
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: ©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.
|
