Общие свойства протеиногенных аминокислот

Лекция 1

ВВЕДЕНИЕ В ДИСЦИПЛИНУ. ХИМИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Введение в дисциплину.

Принципы классификации природных соединений.

Общая характеристика, свойства и биологическая роль аминокислот.

Классификация протеиногенных аминокислот.

Химические свойства аминокислот.

1. Введение в дисциплину

Химия БАВ –раздел органической химии, который изучает строение, свойства и биологические функции химических соединений, входящих в состав живых организмов.

Химия БАВ изучает биополимеры и биорегуляторы.

Биополимеры – высокомолекулярные природные соединения, которые являются структурной основой всех живых организмов и играют определенную роль в процессах жизнедеятельности (белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты, липиды).

Биорегуляторы – соединения, которые химически регулируют обмен веществ (витамины, гормоны, многие синтетические БАВ).

Принципы классификации природных соединений

1. По химическому строению. Так, большинство природных соединений содержат 2 и более функциональных групп и имеют различия в строении углеродного скелета. Поэтому их одновременно можно отнести к нескольким классам. Принадлежность к определённому классу определяют, если необходимо подчеркнуть характерные функции в организме.

2. Биохимическая классификация (по отношению к метаболизму):

- Первичные метаболиты – молекулы, которые присутствуют во всех клетках организма и необходимы для жизнедеятельности (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты);

- Вторичные метаболиты – низкомолекулярные органические молекулы; встречаются не во всех клетках и не у всех видов живых организмов (алкалоиды, изопреноиды, фенольные и минорные соединения, витамины, антибиотики). Они являются БАВ и синтезируются из первичных метаболитов.

3. По биологической активности:

- Биологически важные – их физиологическая роль чётко выражена и достаточно хорошо изучена; обычно биологически инертны.

- Биологически активные – они даже в очень малых количествах вызывают физиологическую или патологическую реакцию (гормоны, антибиотики, токсины, фитоалексины, мутагены, канцерогены и т.д.).

4. По природным источникам. Различают продукты животного происхождения, растительного и выделяемые из микроорганизмов, вторичные метаболиты морских организмов.

Общая характеристика, свойства и биологическая роль аминокислот

Аминокислоты – гетерофункциональные органические соединения, молекулы которых содержат одновременно аминные и карбоксильные группы.

Общая формула аминокислот

В организме млекопитающих найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав всех белков (протеиногенные аминокислоты). Также имеется ряд минорных аминокислот (химическая модификация основных протеиногенных аминокислот) – гидроксипролин, гидроксилизин, они являются компонентами лишь некоторых белков.

Общие свойства протеиногенных аминокислот

1. Являются производными карбоновых кислот:

Глицин NН₂ ― СН₂ ― СООН

СН₃ ― СООН – уксусная

Лизин

СН₂ ― СН₂ ― СН₂ ― СН₂ ― СН₂ ― СООН – капроновая

2 Являются α-аминокислотами:

Треонин

3. Если в аминокислоте две аминогруппы, то вторая присоединена к последнему атому углерода цепи, начиная от карбоксильной группы:

Глутамин

4. Все аминокислоты (кроме глицина) имеют ассиметрический атом углерода, т.е. такой атом, который связан с четырьмя различными атомами или группами атомов:

Аланин

5. Для всех α-аминокислот (кроме глицина) характерна оптическая активность. Природные и содержащиеся в организме аминокислоты – это L-стереоизомеры, имеют такое же взаимное расположение заместителей, как у L-глицеринового альдегида:

L-глицериновый альдегид D-глицериновый альдегид

L-аминокислота D-аминокислота

D-стереомеры не входят в состав белков, они встречаются в составе коротких пептидов, продуцируемых микроорганизмами, встречаются в составе биополимеров клеточной стенки бактерий.

Использование для построения белков только одного вида стереоизомеров имеет важное значение для формирования их пространственной структуры и обеспечения биологической активности.

6. В растворах и кристаллическом виде аминокислоты являются амфолитами:

В кристаллическом состоянии они существуют в виде внутренних солей, которые образуются в результате внутримолекулярного переноса протона от более слабого кислотного центра (СОО^-) к более сильному основному центру (NH₂).

Форма существования аминокислот в водных растворах зависит от рН. В кислых растворах аминокислоты присоединяют протон и существуют преимущественно в виде катионов. В щелочной среде биполярный ион отдает протон и превращается в анион.

При некотором значении рН, строго определенном для каждой аминокислоты, она существует преимущественно в виде биполярного иона. Это значение рН называют изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке аминокислота не имеет заряда и обладает наименьшей растворимостью в воде. Катионная форма аминокислоты содержит два кислотных центра (COOH и NH₃⁺).

Биологическая роль аминокислот:

- участие в построении и обновлении белков организма;

- участие в образовании фармакологически и физиологически активных веществ;

- взаимопревращение аминокислот в углеводы и жиры.

Каждая аминокислота имеет определенное биологическое значение:

- глицин – его много в белках сухожилий;

- серин – его много в белках, которые образуют стенки полостей (например, мочевого пузыря);

- цистеин – входит в состав большинства ферментов, гормонов, белков;

- аргинин – необходим для синтеза мочевины;

- при недостатке валина на коже появляются плохо заживающие язвочки;

- аспарагиновая и глутаминовая кислоты участвуют в процессах детоксикации аммиака;

- тирозин необходим для построения гормонов щитовидной железы и надпочечников;

- при недостатке триптофана ослабляется усвоение витаминов.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: