|
|
БЕЛКИ В ТЕХНОЛОГИЯХ ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВМИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ УКРАИНЫ ДОНЕЦКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ЭКОНОМИКИ И ТОРГОВЛИ имени Михаила Туган-Барановского Кафедра технологии питания Гницевич В.А., Стиборовский С.Е. ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ Курс лекций для студентов специальности 6.091711 “Технология питания” дневной формы обучения
Донецк 2008 Раздел 1. Изменение основных составных частей пищевых продуктов в процессе технологической обработки СИСТЕМАТИЗАЦИЯ СОСТАВНЫХ ЧАСТЕЙ ПРОДУКТОВ ПИТАНИЯ Питание является необходимой физиологической потребностью организма, так как обеспечивает организм энергией для построения тканей и клеток, является источником или основой образования ферментов, гормонов и других регуляторов метаболизма. Характер питания во многом обеспечивает состояние организма человека. Питание – достаточно сложный процесс потребления, переваривания и усваивания пищи. Но поскольку любому процессу потребления предшествует технологический процесс переработки продукта, то понятно, почему важно сделать его обоснованным. Пища – это сложная смесь приготовленных к потреблению продуктов. Для того, чтоб узнать как усваивается пища, необходимо определить ее составные части и их роль в технологическом процессе. С точки зрения технологии в составе пищи выделяют пищевые и не пищевые (второстепенные) вещества. Пища главным образом состоит из продуктов животного и растительного происхождения, так как вода из-за ее широкого распространения, в понятие пищи не входит. Главную часть пищевых продуктов составляют так называемые питательные вещества: белки, жиры, углеводы, минеральные вещества, витамины и вода. Они играют ведущую роль в питании, хотя структурный состав продуктов питания более разнообразен и дополняется другой группой пищевых веществ – вкусовыми веществами (ароматические вещества, красители, пищевые волокна). Зачем они нужны? Если основные питательные вещества не имеют выраженных вкуса, запаха и цвета, то вкусовые вещества обеспечивают органолептические показатели продукта, что немаловажно, так как преимущество всегда отдается продуктам с приятным цветом, вкусом и запахом. Таким образом, основные питательные вещества и вкусовые вещества составляют в сумме пищевые вещества. Что касается их необходимости, то белки, некоторые жиры (вернее жирные кислоты), витамины, вода, минеральные вещества относятся к безусловно необходимым, т. к. в организме человека не синтезируются. Углеводы и некоторые жиры принадлежат к заменимым пищевым веществам. Кроме заменимых и незаменимых выделяют также посторонние вещества, которые возникают либо под влиянием технологического процесса или неоптимального хранения, либо появляются в продукте из окружающей среды или содержатся в пищевых продуктах как их составная часть. Каждая из представленных групп веществ должна быть объектом контроля различных служб. Можно сделать вывод, что любой технологический процесс должен усиливать действие полезных веществ и сводить к минимуму влияние веществ, имеющих неблагоприятный характер. Потому инженеру технологу необходимо так построить технологический процесс, чтоб эффективность питания была максимальной при влиянии негативных факторов. Для этого необходимо знать про роль отдельных составных частей продуктов и факторы, которые на них влияют. Но знать систематизацию веществ по составу недостаточно, так как они по-разному используются в организме. Необходимо знать и роль отдельных веществ в покрытии потребностей организма. С этой точки зрения пищевые вещества делятся на 3 группы: ã вещества преимущественно энергетического направления (жиры, углеводы, некоторые белковые вещества, спирт, органические кислоты). ã вещества преимущественно для пластических нужд (белки, жиры, углеводы, кальций, фосфор, железо). ã вещества, используемые как катализаторы или материал для образования ферментов. Если провести детальный анализ всех пищевых веществ по степени их необходимости, то нужно отметить, что пищевой рацион человека должен включать порядка 46 соединений: ã 8 незаменимых аминокислот; ã 3 жирные аминокислоты; ã 16 жиро- и водорастворимых витаминов; ã 15 минералов и воду. В свете вышеизложенного становится очевидной роль инженера технолога: максимальное обеспечение организма человека незаменимыми нутриентами, что возможно только при глубоких знаниях сущности технологических процессов. БЕЛКИ В ТЕХНОЛОГИЯХ ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ ХАРАКТЕРИСТИКА И ИЗМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ В ТЕХНОЛОГИЧЕСКОМ ПРОЦЕССЕ
Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии. В последние годы проблема обеспечения населения пищевым белком приобретает все большее значение. Необходимо не просто увеличение количества потребляемого белка, но и его рациональное использование. Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот, объединенных с помощью пептидной связи CO – NH. Молекулярная масса белков от 6 тысяч и свыше 1 миллиона. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой. В составе пищевых белков насчитывается порядка 20 аминокислот. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо. Белки, содержащие все 8 незаменимые аминокислоты называют полноценными, лишенные одной или нескольких - неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке. Для аминокислот, а поэтому и для белков характерна диссоциация в зависимости от влияния окружающей среды. Аминокислоты амфотерны, т. е. объединяют свойства кислот и щелочей. Все белки подразделяются на: ã простые (протеины); ã сложные (протеиды), в состав которых входят: v глюкоза – гликопротеиды; v липиды – липопротеиды; v пигменты – хроиопротеиды. v нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды. По пространственному расположению: ã фибриллярные (склеропротеины); ã глобулярные (сферопротеины). По количеству цепей в молекуле: ã олигомеры (больше, чем 1 цепь) ã протомеры (1 отдельная цепь). По растворимости: ã альбумины – в воде и разведенных солях Рн = 4-8,5 ã глобулины – в нейтр. растворах солей сильных кислот ã глутелины – разведенные щелочи и кислоты ( содержат 45% глутаминовой кислоты). ã проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глут. кислоты и 15% пролина). ã гистоны – низкомолекулярные, растворимые в оде и кислотах. Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями белковой молекулы принята: ã первичная; ã вторичная; ã третичная; ã четвертичная. Деление на структуры основано на систематизации видов связей, образующих тот или иной уровень. В молекуле белка последовательность размещения аминокислот строго обозначена, характерна только для данного вида белка и определяет его природную структуру. Называется такая структура первичной. В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь, разрушаемая только при жестком химическом, физическом или термическом воздействии. Напоминаю, что пептидная связь образуется при взаимодействии групп –COOH и -NH3 с отщеплением воды. Вторичная структура образуется в результате взаимодействия атома водорода одной цепи и атома кислорода другой или той же самой цепи с образованием водородной связи -NH…O = CH- Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты, пролина, образуется изгиб или петля. Кроме спирали образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенности вторичной структуры объясняется разное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек. Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие: ã дисульфидная связь R1-S-S-R2 (между группами SH соседних участков). ã водородные мостики R1-C=O…H-N-R2 ã ионная связь R1-CO ã O-H3N-R2 ã солевые мостики ã эфирные связи. Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул, напр. гемоглобин. Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами. С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются. Белки являются полиамфотерными электролитами из-за наличия карбоксильных и аминных групп на их поверхности. Белок преимущественно является кислотой, чем щелочью, поэтому его изоэлектрическая точка лежит при рН ниже 7. Величина рН и добавление электролитов влияют на заряд и форму белковой молекулы, поэтому, вероятно, эти факторы могут влиять и на свойства рецептурных систем, в состав которых входит белок – вязкость, объем набухших студней, влагоудерживающую способность.
Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений. Благодаря пониманию того, белок является соединением с определенными общими (для всех белков) и индивидуальными (для отдельных белков) свойствами, появляется возможность их определения в смесях веществ (например, биуретовая реакция). Можно также проводить и индивидуальные реакции, которые в технологическом процессе оцениваются как модификация. Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Например, способность белка быть анионом, катионом (в зависимости от рН) определяет его растворимость в определенных условиях или способность выпадать в осадок. Физико-химические свойства нативного белка – это его объективная характеристика, а функциональные свойства зависят от многих условий, т. е. Их можно корригировать. Технологу необходимо знать, при каких условиях белок максимально проявляет свои функциональные свойства. Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе т. к. практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей. В технологическом плане многие продукты используются с учетом того, что их технологические свойства объясняются присутствием белка как носителя функциональных свойств. Существует много функциональных свойств, желательных в белоксодержащих продуктах. Для наглядности приведем примеры некоторых функциональных свойств, необходимых или желательных в производстве тех или иных продуктов. Растворимость – достижение необходимой консистенции, создание коллоидной системы. Водоудерживающая способность – рубленые мясные и рыбные системы, тесто. Эмульгирующая способность – соусы (майонезы), рубленые мясные изделия, колбасы, забеливатели. Пенообразующая способность – изделия с пенной структурой, бисквитное тесто, кремы, муссы, самбуки, мороженое и т. д. Когезионная способность – различные виды теста, фаршевые изделия, панировки. Текстурность – ( способность расслаиваться, крошиться и т. д.) – песочное, слоеное тесто, текстурированные продукты, хлебобулочные изделия. Студнеобразующая способность - студни, джем, колбасные изделия. Функциональные свойства определяются природой белка и характером взаимодействия с другими компонентами пищевой системы. Функциональные свойства зависят от структуры и состояния белка и могут корригироваться параметрами технологического процесса. Функциональные свойства обуславливаются поверхностными характеристиками белка на уровне первичной структуры, соотношением межмолекулярных и внутримолекулярных связей различных типов, аминокислотной последовательности, вторичной и третичной структурой, определяющими пространственную доступность.
Методами различного влияния на белок, которые, в общем, называют модификацией, можно достичь изменения целого комплекса физико-химических свойств. Эта проблема очень важна, т. к. открывается возможность целенаправленного регулирования функциональных свойств белка и белковых систем в технологии приготовления продуктов питания. На современном этапе модификация функциональных свойств белка не очень расширена в технологиях пищевых производств, но технологу нужно знать, что ее использование позволит существенно влиять не только на технологический процесс, но и на рецептурный состав и качество изделий. Выделяют 3 основных направления регулирования свойств белка: ã ферментативная обработка; ã химическая модификация; ã физико-химическая обработка.
Возможности химической модификации связаны, в первую очередь, с деструкцией пептидных целей, гидролизом амидных групп аспарагина и глутамина, изменением структуры белка путем образования новых ковалентных и ионных связей. Химическая модификация позволяет регулировать гидрофильно-гидрофобный баланс белковых систем путем введения с помощью реагентов функциональных дополнительных групп, измерять суммарный заряд белка. Химическая модификация осуществляется за счет кислотного или щелочного гидролиза белков (солюбилизация), стабилизация белков путем солеобразования, ацилирования, пластеиновой реакции. Щелочной и кислотный гидролиз нашли широкое применение для солюбилизации белков рыбы в ходе получения белковых рыбных концентратов, в результате чего улучшилась их растворимость, эмульгирующая и пенообразующая способность. Интенсивность гидролиза зависит от: ã концентрации кислот и щелочей; ã субстратного соотношения; ã температуры; ã времени гидролиза. В результате полного гидролиза получают аминокислоты, используемые в современных технологиях. Путем химической модификации добиваются деструкции глобулина, бобовых и сои, придавая им способность к гелеобразованию, что больше характерно для фибриллярных белков (желатин). Возможна солюбилизация белков путем солеобразования. Уже отмечалось, что белки могут взаимодействовать как с катионами, так и с анионами путем образования, либо «солевых мостиков», либо путем сорбции ионов на поверхности белка. При этом образуются протеинаты, характеризирующиеся большей растворимостью в сравнении с нативными или обессоленными белками. Это соевые протеинаты, казеинат молока, натриевый копреципитат молока. Наиболее часто из солей – модификаторов используют хлористый натрий и неорганические фосфаты.
В этом случае изменяют структуру белка путем использования ферментов. Благодаря частичному гидролизу, белки достигают повышения его растворимости, эмульгирующей активности, пенообразования. Особый интерес представляет реакции расщепления и образования пептидных связей под действием протеаз. Наиболее эффективный метод повышения растворимости белков путем ферментативного гидролиза. Единственное, нужно учитывать, что глубокий гидролиз белков животного происхождения приводит к накоплению пептидов гидрофобного характера (ферменты: пепсин, папаин, проназа). Ферментативный гидролиз в отличии от химического, не снижает пищевую ценностьбелкови не уменьшает его усваиваемость. Очень интересна и сочень перспективна недавно открытая пластеиновая реакция – процесс, обратный ферментативному расщеплению, когда под действием протеолитических ферментов заново образуются пептидные связи. Этот процесс используется для повышения биологической ценности и функциональных свойств белков. Проведены опыты по повышению биологической ценности зеина – белка кукурузы путем встраивания в его структуру триптофана, лизина и метионина. Повышают ценность соевых белков, добавляя в них серосодержащие аминокислоты. Добавляя глутаминовую кислоту в некоторые растительные пластеины, добиваются определенного вкуса термообработанного мяса. Используя пластеиновую реакцию можно исключать нежелательные аминокислоты. Например, фенилаланин вызывает обострение у больных фенилкетанурией. Исключая эту аминокислоту, создают продукты для людей с данным заболеванием.
Эти методы объединяют следующие приемы: ã комплексообразование с природными полимерами (белками, полисахаридами), мономерными соединениями (углеводами, липидами); ã механическое действие различного рода; ã термическую обработку и т. д. Комплексообразование по типу белок – белковое взаимодействие, как технологический прием известно, давно, только позже была подведена научная база. Это использование зерновых добавок к рыбным ферментам (от 10% до 30% добавляется муки пшеницы), что обеспечивает минимальные потери влаги в процессе тепловой обработки. Это конъюгаты белков и углеводов, традиционно используемые в технологическом процессе. Известно, что сахароза повышает температуру коагуляции белков яиц, что используется в приготовлении сладких блюд, кондитерских изделий. Углеводы стабилизируют белки животного происхождения против действия низко и высокотемпературной денатурации. Используя производные пектина, а также ксантин, повышают «силу» клейковины муки. Жиры, образуя комплексы с белками, также защищают их от денатурации – используется при приготовлении фаршевых колбасных масс. Физические методы также влияют на модификацию свойств белка. Так степень и способ помола оказывают решающее влияние на качество пшеничной муки. Изменением температурного режима регулируют влагоудерживающую способность, нежность, сочность изделий. Высокая степень измельчения мясных и рыбных фаршей, особенно на коллоидных мельницах, приводит к механической деградации миофибрилл, что повышает их водоудерживающую способность и растворимость.
Изменение белков пищевых продуктов при производстве полуфабрикатов и блюд, в значительной мере определяет выход изделий, структурно-механические свойства, органолептические показатели и т.д. Глубина и степень этих изменений зависит от природных свойств белков, характера внешнего воздействия, коллоидного состояния белков и т. д. Наиболее значительные изменения белков пищевых продуктов связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией.
На поверхности белковой молекулы имеются полярные группы, которые при контакте с водой адсорбируют ее вокруг полярных групп белка, эта вода прочно удерживается белком и называется адсорбционной. Адсорбционная вода удерживается белками достаточно прочно и не может служить растворителем для других веществ. При низком содержании белка в растворе, их молекулы полностью гидратированы (например, молоко, тесто, омлеты и др.). В концентрированных белковых растворах при дополнительном добавлении воды происходит гидратация белков (добавление воды к измельченному мясу в определенных количествах). В студнях молекулы белка удерживают много воды вследствие образованной гидратной сетки из белковых молекул и тяжей, но количество воды строго определенно для каждого вида белка. Чем длиннее и тоньше молекула белка, тем меньше концентрация его для образования студня, поэтому большинство студней обводнены больше, чем концентрированные растворы, это явление используется при варке студней из частей туш с максимальным содержанием соединительной ткани. При производстве полуфабрикатов во время смешивания компонентов процесс гидратации складывается из растворения и набухания. При этом мягкость изделий повышается, они лучше формуются, улучшается сочность, консистенция, вкус готового изделия (котлетная масса). Сухие белки муки, крупы, бобовых, которые содержатся в них в виде высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Кроме того, нужно помнить, что в пищевых продуктах кроме адсорбционно-связанной белками воды, имеется вода осмотически и капиллярно связанная, которая также может оказать существенное влияние на качество кулинарной продукции. При гидратации белковых веществ различают ограниченное и неограниченное набухание. Неограниченное - приводит к образованию растворов (молекулы белка отрываются друг от друга и переходят в раствор). Ограниченное- не заканчивается растворением. Набухание белков в процессе гидратации имеет выборочный характер относительно растворителя (необходимо вспомнить классификацию белков относительно растворителя). Так как белки имеют полярные группы, то набухают они в полярных растворителях - вода, спирты. На степень и кинетику набухания белков в растворителях влияют: ã температура; ã давление; ã величина рН среды; ã наличие электролитов и их концентрация; ã степень измельчения; ã "возраст" полимера. Минимальное набухание наблюдается в изоэлектрической точке, так как заряд белковой молекулы минимален. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковой молекулы и усиливается гидратация белка. В технологической практике это используется для усиления их водосвязывающей способности (маринование мяса). Различают ионную и молекулярную адсорбцию, что связано с наличием в белке свободных и связанных полярных групп. Свободные полярные группы (аминогруппы, карбоксильные группы дикарбоновых кислот) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией. Эта величина может быть изменена изменением рН среды. Связанные (пептидные группы полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют воду за счет молекулярной адсорбции, которая является постоянной величиной.
Растворимость - один из основных, самых важных показателей функциональности белков и технологических свойств белоксодержащих продуктов. Еще одним свойством является способность белка растворяться под воздействием технологических факторов. То есть возникают ситуации, когда способный к растворению белок находится в условиях плохой растворимости и наоборот. Таким образом, показатель растворимости может корригироваться параметрами технологического процесса. Нельзя объединять понятия растворимости и гидратации. Хотя направление обоих процессов одинаково, они по сути разные. Белковая система, состоящая из нерастворимых белков, вполне может быть гидратирована, то есть, перемешена с водой, которая будет удерживаться благодаря силам физической природы. Но при этом белки будут нерастворимы. Изменением рН или введением электролитов гидратированный белок можно перевести в растворимое состояние. Белки способны к набуханию с образованием высокогидратированных систем, а также образовывать истинные, высокомолекулярные и коллоидные растворы. Растворимость белковых систем зависит: ã от степени измельчения фазы (молекулярной массы белка); ã характера связи фазы с дисперсной средой; ã характера самой жидкой среды.
Дегидратация – это потеря белками воды. В технологической практике различают обратимую и необратимую дегидратацию. Обратимая дегидратация —наблюдается при сублимационной сушке. При последующем замачивании гидратная оболочка практически полностью восстанавливается. При сублимационной сушке улетучивается из продуктов капиллярно связанная, осмотическая и большая часть адсорбционно связанной белками воды. Адсорбционно связанная вода удаляется не полностью, поскольку мономолекулярный слой ее на поверхности белковой молекулы очень прочно связан с белком. Эта вода (гидратная) удаляется только при температуре +100°С и выше, что приводит к денатурации белка. Ее количество достигает 5% от массы сухих белков. Необратимая дегидратация (невозможно восстановить первоначальные свойства продукта) —происходит при размораживании мяса, рыбы и тепловой обработке продуктов. При быстром размораживании мяса происходит неполное восстановление белковых коллоидных систем, нарушенных в период замораживания. При замораживании и последующем хранении рыбы происходит денатурация белков, поэтому рыбу оттаивают быстро в воде, так как нативная структура ее белков не восстанавливается. При воздействии тепла происходит необратимая денатурация белков с выделением воды вместе с растворенными в ней веществами, что снижает массу изделий, изменяет ее пищевую ценность и органолептические показатели. Дегидратация — процесс, противоположный гидратации, то есть это процесс выделения влаги из продукта. Это очень важный технологический процесс, который обеспечивает органолептические показатели белоксодержащих изделий и функциональную активность белковых веществ. Необратимая дегидратация, как правило, сопровождается денатурацией белков. Дегидратация может быть целенаправленной, согласно хода технологического процесса, а также результатом влияния различных неблагоприятных факторов, последствием которых является потеря функциональных свойств белков, например растворимости или влагоудерживающей способности. Так как причинами денатурации является действие тепла, химических веществ, механическое воздействие, течение времени, облучение, то эти же факторы являются и причинами дегидратации. В реальных технологических процессах невозможно точно установить причинно-следственную взаимосвязь денатурации, дегидратации и изменение коллоидного состояния, так как эти процессы идут одновременно и характеризуют технологический процесс с разных сторон. Одним из факторов дегидратации есть денатурация белков, в результате чего изменяется их агрегатное состояние. Поэтому главным признаком дегидратации есть переходы коллоидного состояния белковых веществ: золь – гель гель I рода – гель II рода раствор – флокулят Относительно технологии общественного питания эти переходы воспринимаются как изменение консистенции пищевых продуктов. Типичным примером целенаправленной дегидратации является получение творога из молока, когда повышение концентрации Н Причиной дегидратации могут быть денатурационные изменения под влиянием тепловой энергии. В технологии большинство процессов основано на эффекте тепловой денатурации белковых веществ и, как следствие, необратимой дегидратации. Одновременно процессы денатурации, коагуляции и агрегации приводят к дегидратации белковых систем. Например, приготовление прозрачных бульонов. Важная роль в дегидратации принадлежит реакции среды. Одни и те же белки при разных значениях рН имеют разную устойчивость к дегидратации. В изоэлектрической точке (ИЗТ) белки находятся в минимальной степени гидратации, способность их удерживать воду наименьшая. Поэтому факторы, вызывающие дегидратацию в ИЗТ действуют с максимальным эффектом. Это свойство широко используется при получении изолированных белков, белковых концентратов — изменяя рН, добиваются максимальной растворимости белков, переводят их в раствор, затем сепарируют, отделяя нерастворимые частицы, потом подтитровывают до значения ИЗТ, когда он выпадает в осадок, который отцеживают. Частичной дегидратацией белков объясняется и потеря мясного и рыбного сока замороженными продуктами в процессе размораживания. На методе дегидратации базируется производство консервированных продуктов и полуфабрикатов. Посол — приводит к обезвоживанию и повышению части связанной воды, а следовательно к уменьшению количества микроорганизмов. Дегидратация белков происходит при всех видах сушки, а также при биохимических, осмотических и ферментативных процессах — в период посмертного окоченения.
Денатурацией называется изменение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних факторов Виды денатурации: ã тепловая; ã механическая (взбивание, встряхивание); ã кислотная или щелочная (при сушке и замораживании). Тепловая денатурация — разрушаются поперечные связи между боковыми цепями, поэтому изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются глобулы и свертываются по новому образцу. Но прочные пептидные и дисульфидные (ковалентные) связи сохраняются. Фибрилярный белок коллаген при тепловой денатурации плавится, так как поперечные связи между полипептидными цепями исчезают и образуется стекловидная масса. Тепловая денатурация белка возможна при наличии воды, кристаллический белок даже при температуре 100°С устойчив к денатурации. Чем выше гидратация белка и ниже его концентрация, тем скорее он денатурирует. Денатурированный белок: 1) теряет биологическую активность; 2) теряет способность к гидратации (растворению и набуханию); 3) улучшается его атакуемость ферментами; 4) повышается реакционная способность; 5) изменяются физические свойства; Снижение гидратации объясняется конформацией глобулы и появлением на поверхности гидрофобных групп вместо гидрофильных. В нативном белке пептидные связи и многие функциональные группы экранированы гидратной оболочкой и находятся внутри глобулы, после тепловой денатурации улучшается гидролиз белка под воздействием протеолитических ферментов и также чувствительность к химическим реактивам. В мало концентрированных белковых растворах при тепловой денатурации молекулы образуют агрегаты за счет дисульфидных и водородных связей – получаются крупные частицы, которые при дальнейшей агрегации расслаивают коллоидную систему и образуются хлопья (бульоны, молоко). В более концентрированных белковых растворах при тепловой денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду (мясо, рыба, яйцо). Обводненные гели при денатурации уплотняются и происходит дегидратация (снижение объема, повышение прочности и так далее). Изменение белковых гелей в сильной степени зависит от рН среды, температура. Чаще всего создание кислой среды снижает дегидратацию белковых молекул и повышает сочность изделий, нежность. Более высокая температура и продолжительное нагревание усиливает денатурацию. Необходимо знать температурный верхний предел стабильности белков, чтобы не вызвать денатурации (при приготовлении яично-молочного льезона, горячий способ приготовления бисквита). Наиболее термостабильны белки молока и яиц, наименее – мяса и рыбы. Некоторые вещества повышают температуру денатурации белков (сахароза). Так, белок куриного яйца денатурирует при t = 55°С, меланж – при 70°С, а меланж с сахаром – при 80-83°С. Иногда при тепловой денатурации не наблюдается видимых изменений белкового раствора, чаще всего это у белков, содержащихся в связанном состоянии в продуктах. Пищевые продукты, доведенные таким образом до готовности, всегда содержат некоторое количество нативного белка.
Другие типы денатурации. При взбивании яичных белков для бисквита, взбивании сливок, происходит образование пены. Это поверхностная денатурация. Образующаяся пена состоит из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковыми пленками. Образование этих пленок сопровождается развертыванием полипептидных цепей белковых молекул. Таким образом, при взбивании происходит частичная или полная денатурация белка. В кулинарной практике мы встречаемся и с кислотной денатурацией, которая имеет место при мариновании мяса, скисании молока.
Многие белоксодержащие продукты при кулинарной обработке, нагревают еще некоторое время после того, как произойдет денатурация и свертывание. При продолжительном нагревании наблюдаются еще более глубокие постденатурационные изменения. Гели уплотняются еще более, происходят химические изменения основных молекул, в результате чего выделяются вещества: сероводород H Расщепляются пептидные связи. При этом происходит деполимеризация молекул с образованием водорастворимых азотистых веществ небелкового характера. Этот процесс называется деструкцией белков. Классическим примером деструкции белков является переход коллагена в глютин. Деструкция белков - нагревание денатурированного белка свыше 100°С в течение времени. Процесс деструкции происходит в несколько этапов. 
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: ©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.
|
приводит к потере казеином агрегативной устойчивости, при этом происходит интенсивный процесс синерезиса, система расслаивается с образованием сырного сгустка. Причина — изменение агрегативной стойкости белков под влиянием химических веществ.
S, аммиак NH 
, углекислый газ CO