Строение и функции коллагенов
механические свойства связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей,. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.
каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1/4 аминокислотных остатков составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 11 % — аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, а ги-стидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе первичной структуры а-цепи коллагена содержится также— гидрокси-лизин. Полипептидную цепь коллагена можно представить как последовательность триплетов Гли-X-Y, где X и Y могут быть любыми аминокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в положении Y — гидроксипролин или гидроксилизин.
Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя левозакрученную спиральную конформацию. На один виток спирали приходится 3 аминокислотных остатка, а не 3,6. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизирована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остат ках пролина. В результате расстояние межд аминокислотными остатками увеличивается, и она оказывается более развёр нутой Спирализованные полипептидные цепи, пе ревиваясь друг около друга, образуют трехце почечную правозакрученную суперспиральную молекулу
«Жёсткие» аминокислоты — пролин и гидроксипролин — ограничивают вращение полипеп тидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Глицин, всегда находите в месте пересечения цепей; отсутствие радика ла позволяет цепям плотно прилегать
А. Структура и функции миоглобина
Миоглобин относят к классу гемсодержа-щих белков, т.е. он содержит простетическую группу — гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь.Миоглобин содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода.Апомиоглобин— белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 а-спи-ралей. а-Спирали содержат от 7 до 23 аминокислот. Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис располагающихся в активном центре.
Белки — высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков — и от количества входящих в него протомеров
методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы
наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез. методами седиментационного анализа проводят в ультрацентрифугах , в которых удается создать центробежные ускорения (g), превышающие в 200000 и более раз ускорение земного притяжения. Обычно вычисляют молекулярную массу по скорости седиментации молекул белка или седиментационному равновесию. По мере перемещения молекул от центра к периферии образуется резкая граница растворитель-белок (регистрируется автоматически
Определение молекулярной массы белков методом ультрацентрифугирования требует много времени и сложной и аппаратуры. разработаны 2 простых метода (гель-хроматография и электрофорез. гель-хроматография, преимущество: не требуется выделять белок в чистом виде, так как примеси других белков не мешают определению, поскольку каждый из них проходит через колонку со свойственной ему скоростью, определяемой молекулярной массой. Это обстоятельство широко используется в энзимологии Электрофорез -прямая пропорциональная зависимость между молекулярной массой и подвижностью белков.
6) В составе белков в организме человека встречают только 20 а-аминокислот.
Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков
Общая структурная особенность аминокислот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же а-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.
2. Классификация аминокислот
По химическому строению радикалов
По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические
Классификация аминокислот
По растворимости их радикалов в воде
Аминокислоты с неполярными радикалами
К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами
серин, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, и цистеин
Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами аспарагиновую и глу-таминовую аминокислоты, Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами имеют лизин и аргинин.
Строение
И СВОЙСТВА ПЕПТИДОВ
Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и а-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды
Строение пептида
Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками..
Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки».Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную -карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов»(
Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку аминокислот.
2. Характеристика пептидной связи
Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу
Связь между углеродным атомом и аминогруппой или а-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. -углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве
Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных про-теолитических ферментов Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию
7.Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.
Методы изучения первичной структуры белка.
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту:
©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.
|