Суммарное уравнение реакций

2NH₃ + CO₂ + 3ATФ + аспарагиновая кислота + 3H₂O → мочевина + фумарат + 2AДФ +2Ф_н+ АМФ + ФФ_н

Энергетический выход цикла составляет затрату четырёх макроэргических связей на одну молекулу мочевины, поскольку пирофосфат далее превращается до фосфата.

Следует заметить, что полученная в процессе реакции аргининосукциназы молекула фумарата снижает энергетическую стоимость цикла. Фумарат, реагируя с молекулой воды в цитозоле, дает малат. Малат же вступает в цикл Кребса и с помощью NAD окисляется. Продуктами этой реакции являются NADH и оксалоацетат. NADH вступает в дыхательную электронтранспортную цепь. Окисление NADH дает примерно 2,5 молекул АТФ, следовательно, стоимость цикла мочевины после этих дополнительных реакций составляет 1,5 молекул АТФ.Мочевая кислота — бесцветные кристаллы, плохо растворимы в воде, этаноле, диэтиловом эфире, растворимы в растворах щелочей, горячей серной кислоте и глицерине. У человека и приматов — конечный продукт обмена пуринов образующийся в результате ферментативного окисления ксантина под действием ксантиноксидазы; у остальных млекопитающих мочевая кислота превращается в аллантоин. Небольшие количества мочевой кислоты содержатся в тканях (мозг, печень, кровь), а также в моче и поте млекопитающих и человека. При некоторых нарушениях обмена веществ происходит накопление мочевой кислоты и её кислых солей (уратов) в организме (камни в почках и мочевом пузыре, подагрические отложения, гиперурикемия). У птиц, ряда пресмыкающихся и большинства наземных насекомых мочевая кислота — конечный продукт не только пуринового, но и белкового обмена. Система биосинтеза мочевой кислоты (а не мочевины, как у большинства позвоночных) в качестве механизма связывания в организме более токсичного продукта азотистого обмена — аммиака — развилась у этих животных в связи с характерным для них ограниченным водным балансом (мочевая кислота выводится из организма с минимальным количеством воды или даже в твёрдом виде). Высохшие экскременты птиц (гуано) содержат до 25 % мочевой кислоты. Обнаружена она и в ряде растений.

13. Ферменты. Принципы классификации и номенклатуры. Структура и биологическая роль. Ферме́нты, или энзи́мы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают). Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре. Классификация ферментов: 1 класс: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Аэробные дегидрогеназы: -оксидазы (катализируют перенос протонов на О); - оксигеназы(присоединение О к субстрату). Анаэробные дегидрогеназы: -дегтдрогеназы( реакции дегидрирования);- редуктазы( реакц гидрирования); -Цитохромы (перенос элнктронов в процессах внутриклеточного дыхания); - пероксидазы (разлож Н2О2 с участием восст-го агента); - каталаза 9разлож Н2О2 без участия восст-го агента); - глутатион пероксидаза( разлож Н2О2 с участием глутатиона).

2 класс: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют -киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ, метилтрансферазы; - формилтрансферазы; -ацилтрансферазы; - гексозилтрансферазы; - аминотрансферазы.

3 класс: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, гликозидазы, пептидазы, амиджазы. 4 класс: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов. – декарбоксилазы(разрыв связи С-С); дегидратазы(С-О); С-N; C-S.

5 класс: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата: -рацемазы;- эпимеразы.

6 класс: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ: - глутаминсинтетаза; -ацилКоА-синтетаза; -карбоксилаза. Структура: Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

14.Активные центры ферментов. Основные представления о механизме ферментативных реакций. Обратимость ферментативных реакций.

Изучение механизма химической реакции, катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы, обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат, а также химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. В активном центре условно выделяют: каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом; связывающий центр— обеспецивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. Фермент, соединяясь с субстратом:

очищает субстрат от водяной «шубы» располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

А+В = АВ

В присутствии фермента:

А+Ф = АФ

АФ+В = АВФ

АВФ = АВ+Ф

где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

15. Регуляция активности ферментов. Аллостерические ферменты. Активаторы и ингибиторы ферментов. Принцип обратной связи.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: