Обмен белков и аминокислот обмен
Кафедра биохимии
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2006 г
ЛЕКЦИЯ № 27
Тема: Биохимия мышечной ткани
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 курс.
Мышечная система
Различные формы подвижности характерны практически для всех живых организмов. У многоклеточных организмов генерацию движения за счет энергии АТФ осуществляют высокоспециализированные органы – мышцы.
Мышечная ткань занимает первое место по объему среди других тканей человека; на ее долю при рождении приходится чуть меньше 25%, у людей среднего возраста — более 40%, а у пожилых — чуть меньше 30% общей массы тела.
Функции мышц
1. Передвижение тела в пространстве;
2. перемещение частей тела относительно друг друга;
3. поддержание позы;
4. обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы;
5. выработка тепла;
6. механическая защита внутренних органов;
7. депо аминокислот, т.к. содержат много белков.
8. депо воды и солей.
Мышечное волокно
Функциональной единицей мышечной ткани является мышечное волокно (мышечная клетка). Мышечное волокнопоперечнополосатой мышцы это многоядерная клетка. По форме мышечное волокно напоминает веретено, которое может быть вытянуто на всю длину мышцы. Снаружи мышечное волокно окружено электровозбудимой мембраной – сарколеммой, внутри находиться внутриклеточная жидкость - саркоплазма. Центральная часть саркоплазма практически полностью заполнена миофибриллами, на периферии, вдоль сарколеммы, располагаются ядра и митохондрии.
Классификация мышечных волокон
Мышечные волокна делят на 3 вида: скелетные, гладкие и миокард.
I. Скелетные волокна
1). фазные (они генерируют потенциал действия);
а). быстрые (белые);
б). медленные (красные);
2). тонические (не генерируют полноценный потенциал действия).
II. Гладкие волокна
1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения.
2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения.
III. Миокард
Двигательная единица – это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует.
ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды и от 20 до 28 % сухого остатка. Сухой остаток представлен на 18,5-26,5% органическими и на 1,4-1,5% неорганическими веществами. Основной органический компонент мышц - это белки, на них приходиться около 20% (от 16,5 до 20,9%) от всей мышечной массы.
Мышечные белки
1. Сократительные (миофибриллярные) белки.Основными сократительными белками являются миозин (55% от общей массы белка)и актин (25% от общей массы белка). Также в мышцах содержатся тропомиозин и тропонины Т, I и С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах. В гораздо меньшем количестве в мышечных волокнах присутствуют белки α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин. Упаковка сократительных белков в мышце сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла.
2. Саркоплазматические белки. В саркоплазме мышц содержатся глобулины X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды и ферменты. В миокарде содержится много АСТ, АЛТ, ЛДГ1,2, КФК МВ. В скелетной мышце содержится много ЛДГ3,4, КФК ММ.
3. Белки стромы. Белки стромы мышечной ткани представлены в основном коллагеном и эластином.
Углеводы мышечной ткани
Основным углеводом мышечной ткани является гликоген (0,3-3,0%). Также в мышечной ткани присутствуют ГАГ, моносахариды глюкоза, фруктоза и т.д.
Липиды мышечной ткани
В мышечной ткани из липидов преобладают фосфолипиды и холестерин. Миокард по сравнению с другими мышечными тканями богаче фосфолипидами.
Небелковые азотистые вещества
В мышцах содержится ряд важных азотистых веществ:
· много креатинфосфата и креатина (до 60% небелкового азота мышц), мало креатинина;
· много адениновых нуклеотидов АТФ, АДФ и АМФ (АТФ 4,43 мкмоль/г, АДФ 0,81 мкмоль/г, АМФ 0,93 мкмоль/г);
· мало нуклеотидов неаденинового ряда ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.
· имидазолсодержащие дипептиды – карнозин и ансерин.
· свободные аминокислоты (много глутамина, аланина) и др.
Неорганические вещества: макро- и микроэлементы
В мышцах содержатся минеральные вещества — соли К, Na, Ca, Mg.
Химический состав поперечнополосатых мышц млекопитающих
Компонент
| В процентах на сырую массу
| Компонент
| В процентах на сырую массу
| Вода
| 72-80
| креатинин
| 0,003-0,005
| Плотные вещества
| 20-28
| АТФ
| 0,25-0,40
| В том числе:
|
| карнозин
| 0,2-0,3
| белки
| 16,5-20,9
| карнитин
| 0,02-0,05
| гликоген
| 0,3-3,0
| ансерин
| 0,09-0,15
| фосфоглицериды
| 0.4-1,0
| свободные аминокислоты
| 0,1-0,7
| холестерин
| 0,06-0,2
| молочная кислота
| 0,01 -0,02
| креатин + креатинфосфат
| 0,2-0,55
| зола
| 1,4-1,5
| Гладкие мышцы существенно отличаются по химическому составу от поперечнополосатых: у них более низкое содержание контрактальных белков — актомиозина, макроэргических соединений, дипептидов и др.
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
Обмен белков и аминокислот обмен
Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.
Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.
У млекопитающих мышцы являются главным местом катаболизма АК с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способность мышц разрушать АК с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.
Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, которые образуются при распаде АК с разветвленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на синтез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).
При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.
Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.
Липидный обмен
В мышцах преобладает катаболизм липидов. Жирные кислоты, кетоновые тела в аэробных условиях окисляются в мышцах для получения энергии.
В мышцах синтезируется немного холестерина.
Углеводный обмен
В мышцах преобладает катаболизм углеводов. Глюкоза окисляется в аэробных или анаэробных условиях для синтеза АТФ. Из глюкозы в мышцах образуется аланин.
Также в мышцах протекает глюконеогенез, однако он идет не до конца и свободная глюкоза не выделяется в кровь. В скелетных мышцах глюконеогенез дает глюкозу-6ф, в миокарде – фруктозу-1,6ф. Глюкоза, поступившая из крови и образовавшаяся в глюконеогенезе, запасается в мышцах в форме гликогена (до 1%). Большие запасыгликогена локализованы в гранулах, примыкающих к I-диску.
Гликогенолиз в мышцах кроме адреналина, также стимулируется Ca2+. Поэтому Са2+ не только стимулирует мышечное сокращение, но и усиливает образование необходимого для этого процесса источника энергии - АТФ.
Мышечные формы гликогенозов характеризуются нарушением в энергоснабжении скелетных мышц. Эти болезни проявляются при физических нагрузках и сопровождаются болями и судорогами в мышцах, слабостью и быстрой утомляемостью.
Болезнь МакАрдла (тип V) — аутосомно-рецессивная патология, отсутствует в скелетных мышцах активность гликогенфосфорилазы. Накопление в мышцах гликогена аномальной структуры.
Энергетический обмен
Энергетический обмен в мышцах отличается от всех тканей тем, что в состоянии покоя он очень низкий, а при интенсивной физической нагрузке он значительно возрастает.
Различия энергетического обмена наблюдаются и в самих мышцах. В белых (белых) волокнах преобладает анаэробный гликолиз, субстратом которого является только глюкоза. В красных (медленных) мышцах преобладает аэробное окисление жирных кислот, кетоновых тел и глюкозы.
Миокард в норме в качестве субстратов для синтеза АТФ использует жирные кислоты (65 — 70%), глюкозу (15 — 20%) и молочную кислоту (10 — 15%). Роль аминокислот, кетоновых тел и пирувата в энергообеспечении миокарда сравнительно невелика.
Основным потребителем АТФ в мышечной ткани является процесс мышечного сокращения. Запасы АТФ в скелетной мышце при сокращении быстро истощаются, и их хватает менее чем на секундное сокращение.
Для того, чтобы обеспечить интенсивно работающую мышцу достаточным количеством энергии, в мышце существует несколько источников АТФ.
1. АТФ образуется по классическому пути в реакциях субстратного и окислительного фосфорилирования.
2. АТФ образуется из 2 АДФ при участии миоаденилаткиназы: АДФ + АДФ → АТФ + АМФ;
3. АТФ образуется при работе креатинфосфатного челнока.
Креатинфосфатный челнок
В работе креатинфосфатного челнока участвуют креатинфосфат, креатин и изоформы фермента креатинфосфокиназы (КФК).
Синтез креатина в основном происходит в печени из 3 АК: аргинин, глицин и метионин. Из печени креатин с током крови поступает в мышечную ткань, а также в нервную ткань.
· Образованная в процессе окислительного фосфорилирования АТФ переносится АТФ/АДФ-транслоказой через внутреннюю мембрану митохондрий.
· В межмембранном пространстве митохондрий АТФ с участием и митохондриальной креатинкиназы фосфорилирует креатин в креатинфосфат: АТФ + креатин → АДФ + креатинфосфат
· Затем креатинфосфат направляется к миофибриллам (или к другим местам потребления энергии).
· Под действием креатинкиназы миофибрилл креатинфосфат фосфорилирует АДФ в АТФ: АДФ + креатинфосфат → АТФ + креатин
· Образующийся креатин снова возвращается к митохондриям и цикл повторяется.
Работа креатинфосфатного челнока предотвращает быстрое истощение запасов АТФ в мышце. Это происходит благодаря тому, что:
1. в креатинфосфате создается запас макроэргических связей;
2. креатинфосфат меньше АТФ и по этому он гораздо подвижнее. Он гораздо быстрее доставляет энергию от митохондрий к работающей миофибрилле, чем АТФ (скорость примерно на три порядка выше). При этом, скорость доставки энергии с помощью креатинфосфата заведомо превышает максимльную скорость ее использования.
Существует несколько изоферментов КФК не только в разных органах, но и в одной и той же клетке. В частности, в мышечных клетках идентифицированы четыре изофермента — в митохондриях, миофибриллах, мембранах саркоплазматического ретикулума, а также в комплексе с мембранными транспортными белками.
Кф-путь возникает в миокарде только после рождения, когда резко возрастает нагрузка на сердце. У многих беспозвоночных функцию Кф выполняет другой фосфаген - аргининфосфат.
Мышцы, характеризующиеся высокой потребностью в кислороде в связи с длительным состоянием сокращения (например, для поддержания определенной позы), обладают способностью резервировать кислород вмиоглобине. Поскольку кислород связывается в миоглобине с гемом, мышцы, содержащие миоглобин, окрашены в красный цвет в отличие от не содержащих его белых скелетных мышц.
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту:
©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.
|