Сделай Сам Свою Работу на 5

Образование высших спиртов

Аэробное дыхание

Аэробное дыханиеэто окислительный процесс, в ходе которого расходуется кислород. При дыхании субстрат без остатка расщепляется до бедных энергией неорганических веществ с высоким выходом энергии. Важнейшими субстратами для дыхания служат углеводы. Кроме того, при дыхании могут расходоваться жиры и белки.

Аэробное дыхание включает два основных этапа:

- бескислородный, в процессе, которого происходит постепенное расщепление субстрата с высвобождением атомов водорода и связыванием с коферментами (переносчиками типа НАД и ФАД);

- кислородный, в ходе которого происходит дальнейшее отщепление атомов водорода от производных дыхательного субстрата и постепенное окисление атомов водорода в результате переноса их электронов на кислород.

Процесс аэробного дыхания протекает по схеме: C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O + 38ATФ

Анаэробное дыхание

Анаэробное дыхание. Некоторые микроорганизмы способны использовать для окисления органических или неорганических веществ не молекулярный кислород, а другие окисленные соединения, например, соли азотной, серной и угольной кислот, превращающиеся при этом в более восстановленные соединения. Процессы идут в анаэробных условиях, и их называют анаэробным дыханием:

2HNO + 12Н → N + 6H O + 2Н H SO + 8Н → H S + 4H O

 

Большую роль в процессе спиртового брожения играет фосфорная кислота, обеспечивающая механизм переноса энергии. Установлено, что чрезвычайно важную роль в процессе брожения играют производные фосфорной кислоты. Первой стадией процесса является образование из углевода (гексозы) сложных эфиров фосфорной кислоты. Источником фосфорной кислоты является аденозинтрифосфорная кислота (в биохимической литературе часто называемая сокращенно АТФ), отдающая один из трех своих остатков фосфорной кислоты и превращающаяся в аденозиндифосфорную кислоту (АДФ). При этом сначала образуются монофосфаты, а затем дифосфат гексозы — 1,6-фруктозодифосфат. Открытая форма такого эфира расщепляется при помощи фермента альдолазы на молекулу фосфорнокислого эфира глицеринового альдегида и на молекулу фосфорнокислого эфира диоксиацетона, которые могут изомеризоваться друг в друга. Фосфорнокислый эфир глицеринового альдегида связывает молекулу фосфорной кислоты, превращаясь в 1,3-дифосфат гидратной формы глицеринового альдегида, который дегидрируется с образованием 1,3-дифосфата глицериновой кислоты. Присоединение второй молекулы фосфорной кислоты к фосфату глицеринового альдегида, по-видимому, необходимо для практически одновременно идущего дегидрирования. Образовавшийся 1,3-дифосфат глицериновой кислоты, отдавая остаток фосфорной кислоты, находившийся при карбоксильной группе, переходит в 3-фосфат глицериновой кислоты. Далее 3-фосфат под действием фермента фосфоглицеромутазы изомеризуется в 2-фосфат глицериновой кислоты, который действием фермента енолазы дегидратируется и превращается в фосфат енольной формы пировиноградной кислоты. Это соединение, теряя фосфатный остаток, превращается в пировиноградную кислоту, дающую уксусный альдегид и СО2. Уксусный альдегид подвергается ферментативному гидрированию и превращается в этиловый спирт. Фосфорная кислота, отщепляющаяся от енольной формы пировиноградной кислоты, присоединяется к образовавшейся в начале процесса аденозиндифосфорной кислоте, давая снова аденозинтрифосфорную кислоту, необходимую для фосфорилирования и последующего окисления новой молекулы гексозы.



 

Образование эфиров

При участии эстераз дрожжей при брожении образуются также сложные эфиры. При спиртовом брожении с участием присутствующих в среде уксуснокислых бактерий происходит окисление этанола в уксусную кислоту, под влиянием молочнокислых бактерий – образование молочной кислоты и др.

Образование высших спиртов

Высшие спирты синтезируются дрожжами в ходе брожения в анаэробных и аэробных условиях.
На долю изоамилового, изобутилового и н-пропилового спиртов приходится 85—93% от содержания всех высших спиртов. Образование всех высших спиртов по теории Эрлиха связывалось с дезаминированием аминокислот, последующим декарбоксилированием и восстановлением получающихся альдегидов в спирты.
Современный взгляд на этот механизм предполагает два пути: первый — это реакция переаминирования аминокислот среды и клетки с пировиноградной кислотой, образующейся при спиртовом брожении; второй — образование высших спиртов в процессе синтеза некоторых аминокислот дрожжевой клеткой. Накопление в среде высших спиртов зависит от биосинтетических процессов в клетке и определяется ростом и размножением дрожжей, а также обменом веществ сформировавшейся, но не размножающейся клетки.

Меланоидины образуются образуются на последней стадии реакции Майара. Меланоидинообразование. Под меланоидинообразованием понимают взаимодействие восстанавливающих Сахаров (монозы и восстанавливающие дисахариды как содержащиеся в продукте, так и образующиеся при гидролизе более сложных углеводов) с аминокислотами, пептидами и белками, приводящее к образованию темно-окрашенных продуктов — меланоидннов (от греч. меланос — темный) . Этот процесс получил одновременно название реакции Майяра, по имени ученого, который в 1912 г. впервые его описал. Характерные ее признаки — потемнение продукта в результате образования трудно- или нерастворимых в воде темно-окрашенных соединений, снижение содержания редуцирующих Сахаров и азота аминных групп, появление ароматообра-зующих веществ. Меланоидинообразование — окислительно-восстановительный процесс, который представляет собой совокупность последовательно и параллельно идущих реакций. Механизм его сложен, реакция сопровождается образованием большого числа промежуточных продуктов, которые на следующих этапах взаимодействуют между собой и с исходными веществами. Скорость и глубина меланоидинообразования зависит от состава взаимодействующих продуктов, соотношения отдельных компонентов, рН среды, температуры, влажности.
Наиболее интенсивно меланоидинообразование протекает в нейтральной и щелочной средах, легче проходит в концентрированных растворах, тормозится NaHSOa, H2SO4, Н2О2 и некоторыми другими соединениями. Образующиеся в ходе меланоидинооб-разования из аминокислот и Сахаров карбонилсодержащие сое? динения (фурфурол, оксиметилфурфурол, ацетальдегид, изовале-риановый альдегид, диацетил и др. ) принимают участие в формировании аромата и в какой-то степени вкуса готовых продуктов.
Реакция меланоидинообразования играет большую роль в процессах, происходящих при переработке пищевого сырья, и существенно влияет на качество готовых продуктов. Особенно интенсивно идут эти процессы при повышенных температурах (выпечка хлеба, сушка овощей, фруктов, получение сухого молока и т. д.) . Так, с меланоидинообразованием связано потемнение сахарного сиропа при его упаривании, снижении выхода спирта при переработке кукурузы низкого качества, образование цвета и аромата при «томлении» красного солода и затора в пивоварении. Образование вкусной, хрустящей, золотистой корочки

 

Продуце́нты — организмы, способные синтезировать органические вещества из неорганических, то есть, всеавтотрофы[1]. Это, в основном, зелёные растения (синтезируют органические вещества из неорганических в процессефотосинтеза), однако некоторые виды бактерий-хемотрофов способны на чисто химический синтез органики без солнечного света. Продуценты являются первым звеном пищевой цепи.

Амилолитические ферменты.Амилазы объединяют большую группу ферментов, которые осуществляют гидролиз преимущественно α-(1,4)-гликозидной связи в амилозе, амилопектине, гликогене и других мальтоолигосахаридах [84]. Они находят применение почти во всех областях, где перерабатывается крахмалсодержащее сырье (разд. 15.6).

Характеристика амилолитических ферментов.К группе амилолитических ферментов относятся нижеперечисленные и некоторые другие ферменты:

  α-Амилаза
  β-Амилаза
  Глюкоамилаза
  Пуллуланаза
  Изоамилаза
  α-Глюкозидаза
  Декстраназа
  Амилаза Bacillus macerans

Амилазы бывают двух типов: эндо- и экзоамилазы. Четко выраженной эндоамилазой является α-амилаза, способная к разрыву внутримолекулярных связей в полимерных цепях субстрата. Глюкоамилаза и β-амилаза являются экзоамилазами, т. е. ферментами, атакующими субстрат с нередуцирующего конца.

Реакции, катализируемые амилазами, имеют две стадии: короткую предстационарную и длительную — стационарную. Во время первой стадии эндоамилаза быстро уменьшает молекулярную массу субстрата, образуя смесь линейных и разветвленных олигосахаридов. Второй этап реакции продолжается, пока продукты гидролиза не перестанут окрашиваться иодом; он протекает значительно медленнее и зависит от индивидуальных свойств фермента и его природы.

α-Амилаза(1,4-α-D-глюканглюканогидролаза) является эндоамилазой, вызывающей гидролитическое расщепление α-1,4-гликозидных связей внутри полимерного субстрата. Это водорастворимый белок, обладающий свойствами глобулина и имеющий молекулярную массу 45–60 кДа. Все α-амилазы относятся к металлоэнзимам, содержание в них Са колеблется от 1 до 30 г-атом/1 г-моль фермента. Полное удаление Са приводит к инактивации фермента. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты составляют 25 масс. % от массы белка. В зависимости от вида микроорганизма свойства α-амилаз могут сильно отличаться не только по механизму воздействия на субстрат и по конечным продуктам, но и по оптимальным условиям для проявления максимальной активности (разд. 15.6). Присутствие в промышленных препаратах протеиназ снижает каталитическую активность α-амилазы [85]. В результате воздействия α-амилазы на первых стадиях в гидролизате накапливаются декстрины, затем появляются неокрашивающиеся иодом тетра- и тримальтоза, которые очень медленно гидролизуются α-амилазой до ди- и моносахаридов.

β-Амилаза (1,4-α-D-глюканмальтогидролаза) является экзоферментом концевого действия, которая проявляет сродство к предпоследней 1,4-связи с нередуцирующего конца линейного участка амилозы и амилопектина. Продукт реакции — мальтоза — имеет β-конфигурацию. Гидролиз идет по линейной цепи только до α-1,6-связей. При гидролизе крахмала образуется 54–58 % мальтозы и 42–46 % высокомолекулярных декстринов (β-декстринов). β-Амилазы проявляют большую стабильность в отсутствие ионов Са. Фермент может состоять из одной или четырех субъединиц, содержит SH-группы и чувствителен к действию тяжелых металлов. Свойства β-амилаз зависят от источников их выделения (табл. 15.7.61). Для получения мальтозы из крахмала используют бактериальные β-амилазы.

Глюкоамилаза (1,4-α-D-глюканглюкогидролаза) широко распространена в природе. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях. В литературе фермент известен под различными названиями: амилоглюкозидаза, γ -амилаза, лизосомальная α-глюкозидаза, кислая мальтаза, матулаза, экзо-α-1,4-глюкозидаза. Глюкоамилаза катализирует последовательное отщепление концевых остатков α-D-глюкозы с нередуцирующих концов субстрата. Этот фермент проявляет экзогенный механизм воздействия на субстрат. Многие глюкоамилазы обладают также способностью гидролизовать α-1,6-глюкозидные связи. Однако это происходит в том случае, когда за α-1,6-связью следует α-1,4-связь, поэтому декстран ими не гидролизуется. Глюкоамилаза значительно быстрее гидролизует полимерный субстрат, чем олиго- и дисахариды. Почти все глюкоамилазы являются гликопротеидами (табл. 15.7.62), содержащими от 5 до 35 % углеводов, которые состоят из олиго-, ди- и моносахаридов.
Фермент пуллуланаза (пуллулан-6-глюканогидролаза) ранее был известен под названиями: R-фермент, предельная декстриназа или амилопектин-6-глюканогидролаза. Пуллуланаза, как и α-амилаза, является эндогенным ферментом, но в отличие от нее способна неупорядоченно гидролизовать α-1,6-связи в пуллулане, амилопектине, гликогене и предельных декстринах, получаемых при совместном воздействии на крахмал и гликоген α- и β-амилаз. Если между двумя α-1,6-связями расположено более трех остатков глюкозы, то разрыв α-1,6-связи идет значительно медленнее, поэтому амилопектин гидролизуется пуллуланазой хуже других разветвленных полисахаридов. Наиболее частым отщепляемым фрагментом является мальтотриоза. Пуллуланазы из разных источников имеют различные свойства (табл. 15.7.63).

Изоамилаза (гликоген-6-глюканогидролаза), или дебранчинг-фермент, гидролизует α-1,6-связи в разветвленных полисахаридах, таких как амилопектин, гликоген, β-предельные декстрины. Отличительной особенностью изоамилазы по сравнению с пуллуланазой является то, что она не способна гидролизовать пуллулан и слабо действует на предельные β-декстрины. Бактериальная изоамилаза расщепляет α-1,6-связи в гликогене полностью, а пуллуланаза действует на этот субстрат слабо. Изоамилазу образуют многие микроорганизмы, такие как B. amyloliquefacie, Cytophaga, Streptomyces, Pseudomonas amyloderamosa, Saccharomyces cerevisiae и др., ферменты которых обладают способностью гидролизовать субстрат при рН от 3,5 до 6,5 и температурах от 25 до 53 °С. Изоамилаза не стабилизируется кальцием, за исключением фермента изCytophaga. Молекулярная масса изоамилаз колеблется от 90 до 120 кДа.

α-Глюкозидаза (α-D-глюкозидглюкогидролаза) обладает способностью гидролизовать α-1,4-связи от нередуцирующего конца субстрата с отщеплением остатка глюкозы. Фермент проявляет наибольшее сродство к низкомолекулярным субстратам, легко гидролизует мальтозу, олигосахариды, а полисахариды гидролизует медленно или вовсе не гидролизует. α-Глюкозидаза объединяет группу ферментов и имеет ряд других названий: мальтаза, глюкоинвертаза, глюкозидосахараза. Свойства ферментов, продуцируемых разными микроорганизмами, могут значительно различаться (табл. 15.7.64). Фермент обладает способностью к переносу α-D-глюкозильных остатков на подходящие акцепторы, часто с образованием α-1,6-связей.

Декстраназа (1,6-α-D-глюкан-6-глюканогидролаза) катализирует расщепление α-1,6-связей в бактериальном полисахариде декстране. Среди продуцентов декcтраназ следует отметить B. subtilis, B. megaterium, Lactobacillus befidus, Streptococcus mutans, Bravibacterium fuscum, Pseudomonas UQM-733, различные почвенные бактерии, а также многочисленные виды микроскопических грибов рода Penicilium, Aspergillus и Fusarium.

Декстраназы имеют молекулярную массу от 35 до 71 кДа; они являются слабокислыми белками. Изоэлектрическая точка для всех грибных декстраназ лежит в диапазоне от 4,0 до 4,6. Для большинства бактериальных декстраназ оптимальная температура каталитического действия 35–37 °С; для грибных продуцентов температура несколько выше — 55–60 °С. Оптимальное значение рН колеблется в зависимости от вида продуцента от 4,4 до 7,5. С помощью эндодекстраназ можно получать из декстрана кровезаменители требуемой молекулярной массы; их также используют в стоматологии для снятия зубных бляшек, состоящих из декстраноподобных глюканов.

Амилаза B. macerans [1,4-α-D-глюкан-4-α-(1,4-α-глюкано)трансфераза (циклизующая)] впервые была найдена в культуре B. macerans. Она циклизует часть цепи 1,4-α-глюкана путем образования 1,4-α-глюкозидной связи (разд. 15.6). Рабочее название этого фермента — циклодекстринглюканотрансфераза (ЦГТ-аза). При воздействии на крахмал и аналогичные субстраты образуются циклические нередуцирующие декстрины (декстрины Шардингера) различных размеров.

Рис.2. Схема строения дрожжевой клетки:
1 - клеточная оболочка; 2 - ядро; 3 - цитоплазма; 4 - вакуоль; 5 - митохондрии; 6 - рибосомы.

 

О́смос (от греч. ὄσμος — толчок, давление) — процесс односторонней диффузии через полупроницаемую мембрану молекул растворителя в сторону бо́льшей концентрации растворённого вещества (меньшей концентрации растворителя).

Более широкое толкование явления осмоса основано на применении Принципа Ле Шателье — Брауна: если на систему, находящуюся в устойчивом равновесии, воздействовать извне, изменяя какое-либо из условий равновесия (температура, давление, концентрация, внешнее электромагнитное поле), то в системе усиливаются процессы, направленные на компенсацию внешнего воздействия.

Обратный осмос — процесс, в котором с помощью давления принуждают растворитель (обычно вода) проходить черезполупроницаемую мембрану из более концентрированного в менее концентрированный раствор, то есть в обратном дляосмоса направлении. При этом мембрана пропускает растворитель, но не пропускает некоторые растворённые в нём вещества.

Обратный осмос используют с 1970-х годов при очистке воды, получении питьевой воды из морской воды, получении особо чистой воды для медицины, промышленности и других нужд. С помощью обратного осмоса так же можно производить концентраты соков без нагрева.

 



©2015- 2019 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.