Первичные акцепторы протонов водорода и электронов.

Никотинзависимые дегидрогеназы, содержащие в качестве коферментов НАД⁺ или НАДФ⁺ . НАД⁺ и НАДФ⁺ - производные витамина РР. Субстраты, от которых происходит отщепление (дегидрирование) протонов Н⁺ и ē на НАД- и НАДФ- зависимые дегидрогеназы находятся в цитоплазме и в матриксе митохондрий. Рабочей частью НАД и НАДФ служит никотинамид (вит. РР). В окисленной форме никотинамидные коферменты обозначают как НАД⁺ или НАДФ⁺ , так как они несут положительный заряд на атоме азоте пиридинового кольца. В реакциях дегидрирования из двух атомов водорода, отщепляемых от окисляемого субстрата, никотинамидное кольцо присоединяет ион водорода и два электрона, второй ион водорода переходит в среду.

	НАД+

	+
			..

НАД⁺, присоединяя протоны и электроны от различных субстратов, служит главным коллектором энергии окисляемых веществ и главным источником электронов, обладающих высоким энергетическим потенциалом, для ЦПЭ.

Субстратами, отдающими протоны Н⁺ и электроны на НАД-зависимые дегидрогеназы, являются: изоцитрат, α-кетоглутарат, малат, ПВК, глутаминовая кислота (глутамат) и др.

НАДФН не является непосредственным донором ЦПЭ, а используется исключительно в восстановительных биосинтезах.

Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве простетических групп ФАД или ФМН. Рабочей частью ФАД и ФМН является витамин В₂, к которому присоединяются от окисляемого субстрата два протона Н⁺ и два электрона.

Большинство ФАД-зависимых дегидрогеназ – растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Они являются акцепторами протонов Н⁺ и электронов от субстратов: ацил-КоА, глицерол-3-фосфат и др.

Исключение составляет сукцинат-фумарат дегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий. Это II комплекс в ЦПЭ. Она является акцептором протонов Н⁺ и электронов от субстрата – янтарная кислота (сукцинат).

Организация дыхательной цепи. Переносчики в дыхательной цепи (ЦПЭ).

Организация дыхательной цепи

По современным представлениям внутренняя мембрана митохондрий содержит 5 мультиферментных комплексов, включающих множество дыхательных ферментов. Последовательность их расположения – дыхательная цепь.

Компоненты комплексов расположены в порядке возрастания их окислительно-восстановительных потенциалов (редокс-потенциалов). Его величина связана с изменением свободной энергии. Её выражают в вольтах.

Принцип работы дыхательной цепи

1.Образующиеся в реакциях катаболизма НАДН и ФАДН2 передают протоны водорода Н+ и электроны (ē) на ферменты дыхательной цепи.

2. ē движутся по ферментам дыхательной цепи и теряют энергию.

3. Эта энергия используется на выкачивание протонов Н+ из матрикса в межмембранное пространство.

4. В конце дыхательной цепи ē попадают на О2 и восстанавливают его до Н2О.

5. Протоны Н+ стремятся обратно в матрикс и проходят через АТФ-синтазу (V комплекс).

6. При этом Н+ теряют энергию, которая используется для синтеза АТФ.

Переносчики в дыхательной цепи

I комплекс – НАДН-дегидрогеназа

В комплекс входят две группы: ФМН и FeS (железо-серные белки).

На ФМН комплекса протоны Н+ и 2ē от субстратов передают НАД-зависимые дегидрогеназы, находящиеся в матриксе, с образованием ФМНН2. ФМНН2 ē и протоны транспортируют на FeS, затем на кофермент Q (убихинон). Одновременно с комплекса протоны Н+ переносятся в межмембранное пространство (ММП).

II комплекс - ФАД- зависимые дегидрогеназы.

Состоит из ФАД и FeS. На ФАД ē и протоны отщепляются от субстратов окисления ФАД. ФАД восстанавливается в ФАДН2. С ФАДН2 они передаются на FeS, с FeS – на убихинон.

Убихинон – или кофермент Q. Это небелковый переносчик. Структура КоQ сходна с витаминами К, Е.

Молекулы Q в организме человека содержат 10 изопреноидных звеньев и обозначаются - Q10.

Убихинон является коллектором всех ē, поступающих в митохондрии от разных субстратов и передает их на III комплекс.

Цитохромы

Обнаружены в 1886г. Мак-Мунном, исследованы в 1925г. Девидом Кейлином.

Цитохромы (Ц)- это сложные белки-гемопротеины, которые в качестве простетической группы содержат гем

Известно около 30 различных Ц.

Цитохромы имеют особенности:

Железо в Ц способно изменять свою степень окисления, поэтому Ц в ЦПЭ транспортируют только ē.

Fe3+ +ē Fe2+

-ē

В транспорте двух ē принимают участие две молекулы каждого вида цитохромов, так как одна молекула может переносить только один ē.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: