Сделай Сам Свою Работу на 5

Строение и функции коллагенов





механические свойства связаны с их первичной и пространствен­ной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей,. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1/4 аминокислотных остатков составля­ют пролин или 4-гидроксипролин, около 11 % — аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, а ги-стидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе пер­вичной структуры а-цепи коллагена содержится также— гидрокси-лизин. Полипептидную цепь коллагена можно представить как последовательность триплетов Гли-X-Y, где X и Y могут быть любыми ами­нокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в положении Y — гидроксипролин или гидроксилизин.

Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя левозакрученную спиральную конформацию. На один виток спирали приходится 3 аминокис­лотных остатка, а не 3,6. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизи­рована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остат ках пролина. В результате расстояние межд аминокислотными остатками увеличивается, и она оказывается более развёр нутой Спирализованные полипептидные цепи, пе ревиваясь друг около друга, образуют трехце почечную правозакрученную суперспиральную молекулу



«Жёсткие» аминокислоты — пролин и гидроксипролин — ограничивают вращение полипеп тидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Глицин, всегда находите в месте пересечения цепей; отсутствие радика ла позволяет цепям плотно прилегать

А. Структура и функции миоглобина

Миоглобин относят к классу гемсодержа-щих белков, т.е. он содержит простетическую группу — гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к гло­булярным белкам; он имеет только одну по­липептидную цепь.Миоглобин содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода.Апомиоглобин— белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последо­вательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 а-спи-ралей. а-Спирали содержат от 7 до 23 аминокислот. Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свобод­ного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молеку­лы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис располагающихся в активном центре.



Белки — высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной мас­се, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от ко­личества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков — и от количества входящих в него протомеров

методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы

наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез. методами седиментационного анализа проводят в ультрацентрифугах , в которых удается создать центробежные ускорения (g), превышающие в 200000 и более раз ускорение земного притяжения. Обычно вычисляют молекулярную массу по скорости седиментации молекул белка или седиментационному равновесию. По мере перемещения молекул от центра к периферии образуется резкая граница растворитель-белок (регистрируется автоматически

Определение молекулярной массы белков методом ультрацентрифугирования требует много времени и сложной и аппаратуры. разработаны 2 простых метода (гель-хроматография и электрофорез. гель-хроматография, преимущество: не требуется выделять белок в чистом виде, так как примеси других белков не мешают определению, поскольку каждый из них проходит через колонку со свойственной ему скоростью, определяемой молекулярной массой. Это обстоятельство широко используется в энзимологии Электрофорез -прямая пропорциональная зависимость между молекулярной массой и подвижностью белков.



 

6) В составе белков в организме человека встречают только 20 а-аминокислот.

Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокис­лот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же а-углеродным ато­мом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

2. Классификация аминокислот

По химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические

Классификация аминокислот

По растворимости их радикалов в воде

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят ра­дикалы, имеющие алифатические углеводород­ные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и аромати­ческие кольца (радикалы фенилаланина и трип­тофана). Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

серин, треонин и тиро­зин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, и цистеин

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами аспарагиновую и глу-таминовую аминокислоты, Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами имеют лизин и аргинин.

Строение

И СВОЙСТВА ПЕПТИДОВ

Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и а-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды

Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками..

Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную -карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющих­ся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов»(

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку аминокислот.

2. Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику час­тично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вслед­ствие этого мало подвижна. Электронное стро­ение пептидной связи определяет плоскую жё­сткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу

Связь между углеродным атомом и аминогруппой или а-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. -углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве

Пептидные связи очень прочны и самопроиз­вольно не разрываются при нормальных услови­ях, В живых организмах пептидные связи в бел­ках разрываются с помощью специальных про-теолитических ферментов Для обнаружения в растворе белков и пепти­дов, а также для их количественного определе­ния используют биуретовую реакцию

 

7.Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Методы изучения первичной структуры белка.

 

 








Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту:



©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.