Сделай Сам Свою Работу на 5

Характеристика быстрых и медленных скелетных мышц





Показатели Быстрая ске­летная мыш­ца Медленная скелетная мышца
Активность миозиновой АТФазы Утилизация энергии Цвет Миоглобин Частота сокращений Длительность сокраще­ний Высокая Высокая Белый Нет Высокая Малая Низкая Низкая Красный Есть Низкая Большая

 

МИОФИБРИЛЛА

Миофибрилла — это ци­линдрическое образование толщиной 1-2 мкм, простирающиеся на всю длину мышечного волокна. Миофибрилла состоит из нескольких сократительных белков.

Состав миофибриллы

Миозин - асимметричный гексамер с мол. мас­сой 460кДа, состоит из 2 тяжелых (мол. масса 200кДа) и 4 легких (L) (мол. масса 15-27кДа) цепей. Миозин имеет фибриллярную и глобулярную часть. Фибриллярная часть образована двойной α-суперспиралью тяжелых цепей, имеет длину 150 нм. Свободный конец фибриллярной части, за счет карбоксильных групп, заряжен отрицательно. Глобулярная часть состоит из 2 глобуляр­ных «головок» (G), каждая из которых содержит 2 легкие цепи и глобулярную часть 1 тяжелой цепи. Глобулярные «головки», за счет аминогрупп, имеют положительный заряд. У скелетных мышц глобулярные головки миозина обладают АТФ-гидролизующей (АТФ-азной) активностью.  

G-актин - мономерный (глобулярный) белок с молекулярной массой 43000Да.



При физиологической величине рН и в присутствии магния G-актин нековалентно полимеризуется с обра­зованием F-актина, нерастворимого двойного спирального филамента, толщиной в 6—7 нм. G- и F-актин не обладают каталити­ческой активностью.

Схема тонкого филамента. Показана пространственная конфигурация трех главных белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина (по Р. Марри, 1993).

 

На поверхности F-актина че­рез каждые 35,5 нм (38,5 нм) располагаются минорные белки: тропомиозин и тропонины Т, I и С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах.

Тропомиозин - белок, состоящий из двух а и р цепей, который располагается в щели между двумя полимерами F-актина.

Тропонины – глобулярные белки, которые образуют тропониновую систему.

Тропонин I (TпI) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и также связывается с другими ком­понентами тропонина.



Тропонин С (ТпС) — кальций-связывающий белок с массой 17000Да, он может связывать 4 Са2+, его строение и свойства аналогичны кальмодулину.

Тропонин Т (ТпТ) как и другие тропонины, связывается с тропомиозином.

α-Актинин – белок, который образует в миофибрилле Z-диск.

Строение миофибриллы

Миофибрилла состоит из одинаковых повторяющихся элементов - саркомеров.

Саркомер - функциональная единица миофибриллы, он имеет длину от 1500 до 2300 нм.

· Саркомер ограничен с двух сторон Z-дисками, образованные α-актинином.

· К Z-дискам присоединены «тонкие» филаменты. Тонкие филаменты гладких мышц образованы F-актином и тропо­миозином, а поперечнополосатых - F-актином, тропо­миозином и тропонинами Т, I и С. Диаметр тонких филаментов составляет около 6 нм.

· В центре саркомера, между «тонкими» филаментами, располагаются «толстые» филаменты. «Толстые» филаменты имеют диаметр около 16нм, они образованы молекулами миозина. На поверхности «толстого» филамента с промежутками в 14 нм располагаются головки миозина, с помощью которых «толстые» филаменты взаимодействуют с актином «тонких» филаментов. В центре «толстых» филаментов на участке в 150 нм миозиновых головок нет.

Каждый «тонкий» филамент занимает симме­тричное положение между тремя толстыми филаментами, а каждый «толстый» филамент симметрично окружен шестью «тонкими» филаментами.

Расположение филаментов в поперечнополосатой мышце (по Р. Марри, 1993).

 

В скелетной мышечной ткани мышечные волокна выстраивается таким образом, что саркомеры миофибрилл ра­сполагаются параллельно. При этом на срезах наблюдается правильное че­редование светлых и темных участков, благодаря которым скелетные мышцы называют поперечнополосатыми.



· Темный участок – называется диск А (анизотропная зона), он образован «толстыми» нитями миозина. Его размер постоянен.

· Центральная область диска А называется зона Н, она выглядит менее плотной, чем остальная его часть. В зоне Н нет «тонких» нитей актина, в отличие от более темной части, которая образована и «толстыми» и «тонкими» нитями. Размер зоны Н уменьшается при сокращении мышцы.

· Полоса М пересекает центральную область диска А, она образована толстыми нитями, в которых миозин не имеет головок. Полоса М имеет длину 150 нм, в не заходят «тонкие» нити актина.

· Светлый участок называется диск I (изотропная зона), он образован «тонкими» нитями актина. Размер диска I уменьшается при сокращении мышцы.

· Диск I делит пополам очень плотная и узкая линия Z, которая образована Z-дисками α-актинина.

 

 








Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту:



©2015 - 2024 stydopedia.ru Все материалы защищены законодательством РФ.