Строение и свойства белков мышечной ткани

Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.

Саркоплазматические белки: миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин. На их долю приходится около 40 % мышечных белков. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой.

Миоген. Его характеристика:

· группа белков, выполняющих ферментативные функции;

· составляет около 20% от суммы мышечных белков;

· по физико-химическим свойствам - альбумин;

· хорошо растворяется в воде;

· изоэлектрическая точка рН=6,0-6,6;

· температура денатурации 55-66 ^оС;

· полноценный белок.

Глобулин Х. Его характеристика:

· смесь белков с ферментативными функциями;

· составляет около 20 % от суммы мышечных белков;

· по физико-химическим свойствам - псевдоглобулин;

· из мяса экстрагируется водой;

· изоэлектрическая точка рН=5,2;

· температура денатурации 50 ^оС;

· полноценный белок.

Миоальбумин. Его характеристика.

· составляет 1-2 % от суммы белков мышечной ткани;

· по физико-химическим свойствам - альбумин;

· хорошо растворяется в воде;

· изоэлектрическая точка рН=3,0-3,5;

· температура денатурации 45-47 ^оС;

· полноценный белок.

Миоглобин. Его характеристика:

· составляет 0,5-1 % от суммы белков мышечной ткани;

· пигмент мышечной ткани;

· сложный белок хромопротеид;

· растворим в воде;

· изоэлектрическая точка рН=7,0;

· температура денатурации 60-70^оС;

· полноценный белок.

Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О₂, Н₂О, NО, СО и др.).

Цвет миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности.

Миоглобин способен обратимо связывать кислород без окисления гема (прижизненная функция миоглобина). Эта форма белка носит название - оксимиоглобин. Длительное воздействие кислорода и других окислителей приводит к окислению миоглобина с образованием формы пигмента - метмиоглобина, имеющего серо-коричневую окраску.

Метмиоглобин может быть вновь восстановлен в миоглобин. Процесс восстановления представлен на рисунке.

Строение. Соединительная ткань представляет систему, состоящую из клеток и сильно развитого межклеточного вещества. Межклеточное вещество состоит из однородного, аморфного основного вещества и тончайших волоконец. В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. В зависимости от преобладания тех или иных волокон и от соотношения основного вещества и волокон различают рыхлую, плотную и эластическую ткань.

В межклеточном веществе рыхлой соединительной ткани преобладает аморфное вещество, волоконец сравнительно мало, основную часть составляют эластиновые волокна (рис. 1).

Плотная соединительная ткань имеет сильно развитые коллагеновые волокна, расположенные параллельными пучками, что обеспечивает её высокую прочность (рис. 2). Она устойчива к тепловой и механической обработке, входит в состав сухожилий, связок, фасций, шкур.

Соединительная ткань является важным сырьем, которое используется в колбасном, кулинарном, желатиновом, клееварочном и других производствах.

Мышечные волокна с помощью прослоек внутренней соединительной ткани — эндомизия объединяются в небольшие первичные пучки. Такие первичные пучки мышечных волокон прослойками промежуточной соединительной ткани (пе-ремизием) соединяются в пучки высших порядков и в целом образуют мышцу (мускул). Мышца покрыта грубой соединительной тканью (эпимизием).

Рис. 2

Строение рыхлой соединительной ткани:

1— коллагеновые волокна; 2 — эластиновые волокна; 3 — клетка; 4 — ядро.

Рис. 3

Строение плотной соединительной ткани:

1 – коллагеновые волокна; 2 – эластиновые волокна; 3—клетка; 4—ядро.

Эластическая соединительная ткань состоит из большого количества сравнительно толстых эластиновых, коллагеновых волокон, аморфного вещества в ней мало. В чистом виде эта ткань образует выйную связку, брюшную фасцию и стенку аорты. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность, усвояемость и кулинарные свойства. Содержание соединительной ткани в мясе и мясных продуктах лежит в основе определения их сортности. При этом в высших сортах мяса содержание соединительной ткани минимально.

Количество соединительной ткани в мясе зависит от вида, возраста, упитанности животного. Чем больше возраст животного, чем ниже его упитанность, тем сильнее развита соединительная ткань. По мере старения организма соединительная ткань уплотняется, коллагеновые и эластиновые волокна утолщаются, в результате мясо становится более жестким. Соединительная ткань в туше распределена неравномерно. В передней части туши она составляет 18 - 25 %, тогда как в задней – 9 - 13 %.

Химический состав. Наиболее важными компонентами соединительной ткани являются структурные белки – склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин. Они входят в состав волоконец. В состав основного вещества соединительной ткани входят белки мукопротеиды и в незначительных количествах альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и некоторые другие.

химический состав соединительной ткани (%):

вода . . . . . . . . . . . . . 57,6 - 62,9;

белки . . . . . . . . . . . . .33,4 - 41,5;

жир . . . . . . . . . . . . . . . 1,0 - 1,1;

экстрактивные вещества 0,3 - 0,9;

неорганические вещества. . . .0,5.

Мышечная ткань говядины, баранины и свинины отличается но качественному белковому показателю (соответственно 4,7; 4,0 и 5,5). Вследствие особенностей количественного соотношения мягких тканей говядина, баранина и свинина имеют некоторые различия в составе незаменимых и заменимых аминокислот. Существенной разницей в переваримости белков различных видов мяса не установлено. Коэффициент усвояемости организмом человека говядины в среднем составляет 82—83%.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: