Образование высших спиртов

Аэробное дыхание

Аэробное дыхание – это окислительный процесс, в ходе которого расходуется кислород. При дыхании субстрат без остатка расщепляется до бедных энергией неорганических веществ с высоким выходом энергии. Важнейшими субстратами для дыхания служат углеводы. Кроме того, при дыхании могут расходоваться жиры и белки.

Аэробное дыхание включает два основных этапа:

- бескислородный, в процессе, которого происходит постепенное расщепление субстрата с высвобождением атомов водорода и связыванием с коферментами (переносчиками типа НАД и ФАД);

- кислородный, в ходе которого происходит дальнейшее отщепление атомов водорода от производных дыхательного субстрата и постепенное окисление атомов водорода в результате переноса их электронов на кислород.

Процесс аэробного дыхания протекает по схеме: C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O + 38ATФ

Анаэробное дыхание

Анаэробное дыхание. Некоторые микроорганизмы способны использовать для окисления органических или неорганических веществ не молекулярный кислород, а другие окисленные соединения, например, соли азотной, серной и угольной кислот, превращающиеся при этом в более восстановленные соединения. Процессы идут в анаэробных условиях, и их называют анаэробным дыханием:

Образование эфиров

При участии эстераз дрожжей при брожении образуются также сложные эфиры. При спиртовом брожении с участием присутствующих в среде уксуснокислых бактерий происходит окисление этанола в уксусную кислоту, под влиянием молочнокислых бактерий – образование молочной кислоты и др.

Образование высших спиртов

Высшие спирты синтезируются дрожжами в ходе брожения в анаэробных и аэробных условиях.
На долю изоамилового, изобутилового и н-пропилового спиртов приходится 85—93% от содержания всех высших спиртов. Образование всех высших спиртов по теории Эрлиха связывалось с дезаминированием аминокислот, последующим декарбоксилированием и восстановлением получающихся альдегидов в спирты.
Современный взгляд на этот механизм предполагает два пути: первый — это реакция переаминирования аминокислот среды и клетки с пировиноградной кислотой, образующейся при спиртовом брожении; второй — образование высших спиртов в процессе синтеза некоторых аминокислот дрожжевой клеткой. Накопление в среде высших спиртов зависит от биосинтетических процессов в клетке и определяется ростом и размножением дрожжей, а также обменом веществ сформировавшейся, но не размножающейся клетки.

Меланоидины образуются образуются на последней стадии реакции Майара. Меланоидинообразование. Под меланоидинообразованием понимают взаимодействие восстанавливающих Сахаров (монозы и восстанавливающие дисахариды как содержащиеся в продукте, так и образующиеся при гидролизе более сложных углеводов) с аминокислотами, пептидами и белками, приводящее к образованию темно-окрашенных продуктов — меланоидннов (от греч. меланос — темный) . Этот процесс получил одновременно название реакции Майяра, по имени ученого, который в 1912 г. впервые его описал. Характерные ее признаки — потемнение продукта в результате образования трудно- или нерастворимых в воде темно-окрашенных соединений, снижение содержания редуцирующих Сахаров и азота аминных групп, появление ароматообра-зующих веществ. Меланоидинообразование — окислительно-восстановительный процесс, который представляет собой совокупность последовательно и параллельно идущих реакций. Механизм его сложен, реакция сопровождается образованием большого числа промежуточных продуктов, которые на следующих этапах взаимодействуют между собой и с исходными веществами. Скорость и глубина меланоидинообразования зависит от состава взаимодействующих продуктов, соотношения отдельных компонентов, рН среды, температуры, влажности.
Наиболее интенсивно меланоидинообразование протекает в нейтральной и щелочной средах, легче проходит в концентрированных растворах, тормозится NaHSOa, H2SO4, Н2О2 и некоторыми другими соединениями. Образующиеся в ходе меланоидинооб-разования из аминокислот и Сахаров карбонилсодержащие сое? динения (фурфурол, оксиметилфурфурол, ацетальдегид, изовале-риановый альдегид, диацетил и др. ) принимают участие в формировании аромата и в какой-то степени вкуса готовых продуктов.
Реакция меланоидинообразования играет большую роль в процессах, происходящих при переработке пищевого сырья, и существенно влияет на качество готовых продуктов. Особенно интенсивно идут эти процессы при повышенных температурах (выпечка хлеба, сушка овощей, фруктов, получение сухого молока и т. д.) . Так, с меланоидинообразованием связано потемнение сахарного сиропа при его упаривании, снижении выхода спирта при переработке кукурузы низкого качества, образование цвета и аромата при «томлении» красного солода и затора в пивоварении. Образование вкусной, хрустящей, золотистой корочки

Продуце́нты — организмы, способные синтезировать органические вещества из неорганических, то есть, всеавтотрофы^[1]. Это, в основном, зелёные растения (синтезируют органические вещества из неорганических в процессефотосинтеза), однако некоторые виды бактерий-хемотрофов способны на чисто химический синтез органики без солнечного света. Продуценты являются первым звеном пищевой цепи.

Амилолитические ферменты.Амилазы объединяют большую группу ферментов, которые осуществляют гидролиз преимущественно α-(1,4)-гликозидной связи в амилозе, амилопектине, гликогене и других мальтоолигосахаридах [84]. Они находят применение почти во всех областях, где перерабатывается крахмалсодержащее сырье (разд. 15.6).

Характеристика амилолитических ферментов.К группе амилолитических ферментов относятся нижеперечисленные и некоторые другие ферменты:

Амилазы бывают двух типов: эндо- и экзоамилазы. Четко выраженной эндоамилазой является α-амилаза, способная к разрыву внутримолекулярных связей в полимерных цепях субстрата. Глюкоамилаза и β-амилаза являются экзоамилазами, т. е. ферментами, атакующими субстрат с нередуцирующего конца.

Реакции, катализируемые амилазами, имеют две стадии: короткую предстационарную и длительную — стационарную. Во время первой стадии эндоамилаза быстро уменьшает молекулярную массу субстрата, образуя смесь линейных и разветвленных олигосахаридов. Второй этап реакции продолжается, пока продукты гидролиза не перестанут окрашиваться иодом; он протекает значительно медленнее и зависит от индивидуальных свойств фермента и его природы.

α-Амилаза(1,4-α-D-глюканглюканогидролаза) является эндоамилазой, вызывающей гидролитическое расщепление α-1,4-гликозидных связей внутри полимерного субстрата. Это водорастворимый белок, обладающий свойствами глобулина и имеющий молекулярную массу 45–60 кДа. Все α-амилазы относятся к металлоэнзимам, содержание в них Са колеблется от 1 до 30 г-атом/1 г-моль фермента. Полное удаление Са приводит к инактивации фермента. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты составляют 25 масс. % от массы белка. В зависимости от вида микроорганизма свойства α-амилаз могут сильно отличаться не только по механизму воздействия на субстрат и по конечным продуктам, но и по оптимальным условиям для проявления максимальной активности (разд. 15.6). Присутствие в промышленных препаратах протеиназ снижает каталитическую активность α-амилазы [85]. В результате воздействия α-амилазы на первых стадиях в гидролизате накапливаются декстрины, затем появляются неокрашивающиеся иодом тетра- и тримальтоза, которые очень медленно гидролизуются α-амилазой до ди- и моносахаридов.

β-Амилаза (1,4-α-D-глюканмальтогидролаза) является экзоферментом концевого действия, которая проявляет сродство к предпоследней 1,4-связи с нередуцирующего конца линейного участка амилозы и амилопектина. Продукт реакции — мальтоза — имеет β-конфигурацию. Гидролиз идет по линейной цепи только до α-1,6-связей. При гидролизе крахмала образуется 54–58 % мальтозы и 42–46 % высокомолекулярных декстринов (β-декстринов). β-Амилазы проявляют большую стабильность в отсутствие ионов Са. Фермент может состоять из одной или четырех субъединиц, содержит SH-группы и чувствителен к действию тяжелых металлов. Свойства β-амилаз зависят от источников их выделения (табл. 15.7.61). Для получения мальтозы из крахмала используют бактериальные β-амилазы.

Глюкоамилаза (1,4-α-D-глюканглюкогидролаза) широко распространена в природе. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях. В литературе фермент известен под различными названиями: амилоглюкозидаза, γ -амилаза, лизосомальная α-глюкозидаза, кислая мальтаза, матулаза, экзо-α-1,4-глюкозидаза. Глюкоамилаза катализирует последовательное отщепление концевых остатков α-D-глюкозы с нередуцирующих концов субстрата. Этот фермент проявляет экзогенный механизм воздействия на субстрат. Многие глюкоамилазы обладают также способностью гидролизовать α-1,6-глюкозидные связи. Однако это происходит в том случае, когда за α-1,6-связью следует α-1,4-связь, поэтому декстран ими не гидролизуется. Глюкоамилаза значительно быстрее гидролизует полимерный субстрат, чем олиго- и дисахариды. Почти все глюкоамилазы являются гликопротеидами (табл. 15.7.62), содержащими от 5 до 35 % углеводов, которые состоят из олиго-, ди- и моносахаридов.
Фермент пуллуланаза (пуллулан-6-глюканогидролаза) ранее был известен под названиями: R-фермент, предельная декстриназа или амилопектин-6-глюканогидролаза. Пуллуланаза, как и α-амилаза, является эндогенным ферментом, но в отличие от нее способна неупорядоченно гидролизовать α-1,6-связи в пуллулане, амилопектине, гликогене и предельных декстринах, получаемых при совместном воздействии на крахмал и гликоген α- и β-амилаз. Если между двумя α-1,6-связями расположено более трех остатков глюкозы, то разрыв α-1,6-связи идет значительно медленнее, поэтому амилопектин гидролизуется пуллуланазой хуже других разветвленных полисахаридов. Наиболее частым отщепляемым фрагментом является мальтотриоза. Пуллуланазы из разных источников имеют различные свойства (табл. 15.7.63).

Изоамилаза (гликоген-6-глюканогидролаза), или дебранчинг-фермент, гидролизует α-1,6-связи в разветвленных полисахаридах, таких как амилопектин, гликоген, β-предельные декстрины. Отличительной особенностью изоамилазы по сравнению с пуллуланазой является то, что она не способна гидролизовать пуллулан и слабо действует на предельные β-декстрины. Бактериальная изоамилаза расщепляет α-1,6-связи в гликогене полностью, а пуллуланаза действует на этот субстрат слабо. Изоамилазу образуют многие микроорганизмы, такие как B. amyloliquefacie, Cytophaga, Streptomyces, Pseudomonas amyloderamosa, Saccharomyces cerevisiae и др., ферменты которых обладают способностью гидролизовать субстрат при рН от 3,5 до 6,5 и температурах от 25 до 53 °С. Изоамилаза не стабилизируется кальцием, за исключением фермента изCytophaga. Молекулярная масса изоамилаз колеблется от 90 до 120 кДа.

α-Глюкозидаза (α-D-глюкозидглюкогидролаза) обладает способностью гидролизовать α-1,4-связи от нередуцирующего конца субстрата с отщеплением остатка глюкозы. Фермент проявляет наибольшее сродство к низкомолекулярным субстратам, легко гидролизует мальтозу, олигосахариды, а полисахариды гидролизует медленно или вовсе не гидролизует. α-Глюкозидаза объединяет группу ферментов и имеет ряд других названий: мальтаза, глюкоинвертаза, глюкозидосахараза. Свойства ферментов, продуцируемых разными микроорганизмами, могут значительно различаться (табл. 15.7.64). Фермент обладает способностью к переносу α-D-глюкозильных остатков на подходящие акцепторы, часто с образованием α-1,6-связей.

Декстраназа (1,6-α-D-глюкан-6-глюканогидролаза) катализирует расщепление α-1,6-связей в бактериальном полисахариде декстране. Среди продуцентов декcтраназ следует отметить B. subtilis, B. megaterium, Lactobacillus befidus, Streptococcus mutans, Bravibacterium fuscum, Pseudomonas UQM-733, различные почвенные бактерии, а также многочисленные виды микроскопических грибов рода Penicilium, Aspergillus и Fusarium.

Декстраназы имеют молекулярную массу от 35 до 71 кДа; они являются слабокислыми белками. Изоэлектрическая точка для всех грибных декстраназ лежит в диапазоне от 4,0 до 4,6. Для большинства бактериальных декстраназ оптимальная температура каталитического действия 35–37 °С; для грибных продуцентов температура несколько выше — 55–60 °С. Оптимальное значение рН колеблется в зависимости от вида продуцента от 4,4 до 7,5. С помощью эндодекстраназ можно получать из декстрана кровезаменители требуемой молекулярной массы; их также используют в стоматологии для снятия зубных бляшек, состоящих из декстраноподобных глюканов.

Амилаза B. macerans [1,4-α-D-глюкан-4-α-(1,4-α-глюкано)трансфераза (циклизующая)] впервые была найдена в культуре B. macerans. Она циклизует часть цепи 1,4-α-глюкана путем образования 1,4-α-глюкозидной связи (разд. 15.6). Рабочее название этого фермента — циклодекстринглюканотрансфераза (ЦГТ-аза). При воздействии на крахмал и аналогичные субстраты образуются циклические нередуцирующие декстрины (декстрины Шардингера) различных размеров.

Рис.2. Схема строения дрожжевой клетки:
1 - клеточная оболочка; 2 - ядро; 3 - цитоплазма; 4 - вакуоль; 5 - митохондрии; 6 - рибосомы.

О́смос (от греч. ὄσμος — толчок, давление) — процесс односторонней диффузии через полупроницаемую мембрану молекул растворителя в сторону бо́льшей концентрации растворённого вещества (меньшей концентрации растворителя).

Более широкое толкование явления осмоса основано на применении Принципа Ле Шателье — Брауна: если на систему, находящуюся в устойчивом равновесии, воздействовать извне, изменяя какое-либо из условий равновесия (температура, давление, концентрация, внешнее электромагнитное поле), то в системе усиливаются процессы, направленные на компенсацию внешнего воздействия.

Обратный осмос — процесс, в котором с помощью давления принуждают растворитель (обычно вода) проходить черезполупроницаемую мембрану из более концентрированного в менее концентрированный раствор, то есть в обратном дляосмоса направлении. При этом мембрана пропускает растворитель, но не пропускает некоторые растворённые в нём вещества.

Обратный осмос используют с 1970-х годов при очистке воды, получении питьевой воды из морской воды, получении особо чистой воды для медицины, промышленности и других нужд. С помощью обратного осмоса так же можно производить концентраты соков без нагрева.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском по сайту: